Введение.

    Элементный состав организмов.

    Молекулы и ионы, входящие в состав организма человека, их содержание и функции.

    Уровни структурной организации химических соединений живых организмов.

    Общие закономерности обмена веществ и энергии в организме человека.

    Особенности протекания обменных процессов при различных состояниях организма.

    Введение. Чем занимается биохимия?

Биохимия изучает химические процессы, происходящие в живых системах. Иначе говоря, биохимия изучает химию жизни. Наука эта относительно молодая. Она родилась в 20 веке. Условно курс биохимии можно разделить на три части.

Общая биохимия занимается общими закономерностями химического состава и обмена веществ разных живых существ от мельчайших микроорганизмов и кончая человеком. Оказалось, что эти закономерности во многом повторяются.

Частная биохимия занимается особенностями химических процессов, протекающих у отдельных групп живых существ. Например, биохимические процессы у растений, животных, грибов и микроорганизмов имеют свои особенности, причем, в ряде случаев очень существенные.

Функциональная биохимия занимается особенностями биохимических процессов протекающих в отдельных организмах, связанных с особенностями их образа жизни. Направление функциональной биохимии, исследующее влияние физических упражнений на организм спортсмена называетсябиохимией спорта или спортивной биохимией .

Развитие физической культуры и спорта требует от спортсменов и тренеров хороших знаний в области биохимии. Это связано с тем, что без понимания того, как работает организм на химическом, молекулярном уровне трудно надеяться на успех в современном спорте. Многие методики тренировки и восстановления базируются в наше время именно на глубоком понимании того, как работает организм на субклеточном и молекулярном уровне. Без глубокого понимания биохимических процессов невозможно бороться и допингом – злом, которое может погубить спорт.

  1. Элементный состав организмов

Организм человека включает химические элементы, которые встречаются также и в неживой природе. Однако по количественному составу химических элементов живые организмы существенно отличаются от неживой природы. Так, например, количественное содержание железа и кремния в неживой природе существенно выше, чем в живых организмах. Характерной отличительной чертой живых организмов является высокое содержание углерода, что связано с преобладанием в них органических соединений.

Человеческий организм состоит из структурных элементов: С-углерод, О-кислород, Н-водород, N-азот, Ca-кальций, Mg-магний, Na-натрий, K-калий, S-сера, P-фосфор, Cl-хлор. Например, Н 2 О, молекула воды, состоит из двух атомов водорода и одного атома кислорода. 70-80% организма человека состоит из воды. Однако жидкости в теле человека, в его клетках, его крови включают кроме воды 0,9% поваренной соли NaCl, молекула которой состоит из натрия и хлора. Все биохимические процессы происходят именно в 0,9% водном растворе поваренной соли, который называют физиологическим раствором. Поэтому даже лекарства для уколов и капельниц растворяют в физиологическом растворе.

В организме человека содержится около 3 кг минеральных веществ, что составляет 4% массы тела. Минеральный состав организма очень разнообразен и в нем можно обнаружить почти всю таблицу Менделеева.

Минеральные вещества распределены в организме крайне неравномерно. В крови, мышцах, внутренних органах содержание минеральных веществ низкое – около 1%. А вот в костях на долю минеральных веществ приходится около половины массы. Эмаль зубов на 98% состоит из минеральных веществ.

Формы существования минеральных веществ в организме также разнообразны.

Во-первых в костях они встречаются в форме нерастворимых солей.

Во-вторых, минеральные элементы могут входить в состав органических соединений.

В-третьих, минеральные элементы могут находиться в организме в виде ионов.

Суточная потребность в минеральных веществах невелика и поступают они в организм с пищей. Их количества обычно в пище достаточно. Однако в редких случаях их может не хватать. Например, в некоторых местностях не хватает йода, в других избыток магния и кальция.

Выводятся из организма минеральные вещества тремя путями в составе мочи, кишечником – в составе кала и с потом – кожей.

Биологическая роль этих веществ этих веществ очень разнообразна.

В организме человека и животных обнаружен около 90 элементов таблицы Д.И. Менделеева. Биогенные химические элементы – химические элементы, присутствующие в живых организмах. По количественному содержанию их принято подразделять на несколько групп:

    Макроэлементы.

    Микроэлементы.

    Ультрамикроэлементы.

Если массовая доля элемента в организме превышает 10 -2 %, то его следует считатьмакроэлементом . Долямикроэлементов в организме составляет 10 -3 -10 -5 %. Если содержание элемента ниже 10 -5 %, его считаютультрамикроэлементом . Конечно, такая градация условна. По ней магний попадает в промежуточную область между макро- и микроэлементами.

Минеральные вещества в организме человека находятся в разном состоянии. В соответствии с этим проявляется и их дей­ствие.

Одна из форм - это когда они являются составной частью органических веществ. Так, например, сера вхо­дит в состав аминокислот цистеина и метионина, железо являет­ся составной частью гемоглобина, йод - гормона щитовидной железы - тироксина, фосфор присутствует в разнообразных ор­ганических соединениях - ATФ, АДФ, других нуклеотидах, нук­леиновых кислотах, фосфатидах (лецитины и кефалины), раз­личных эфирах с гексозами, триозами и т. д.

Вторая форма - это прочные нерастворимые от­ложения солей углекислого, фосфорнокислого кальция и маг­ния, фтористых и других солей в твердых тканях - в костях, зу­бах, рогах, копытах, пере и т. д. Они составляют их минераль­ный остов.

И третья форма - минеральные вещества, растворённые в тканевых жидкостях. Эта группа мине­ральных веществ обеспечивает ряд условий, необходимых для сохранения процессов жизнедеятельности организма. К числу этих условий относятся осмотическое давление, реакция среды, коллоидное состояние белков, состояние нервной системы и т. д. Эти условия в свою очередь зависят от количества минеральных элементов, их соотношения и качественных особенностей по­следних.

Все многообразие веществ животного и растительного мира построено из сравнительно небольшого количества исходных составных частей. Это химические элементы и химические вещества. Из 107 известных химических элементов в живых организмах обнаружено 60, однако в концентрациях, позволяющих не считать этот элемент случайной примесью, только 22. Все химические элементы, встречающиеся в живых организмах, в соответствии с их концентрацией в клетках делят на три группы:

Макроэлементы: C, H, O, N, P, S, Cl, Na, K, Ca.

На их долю приходится более 0,01%. Количество макроэлементов показано в таблице; Микроэлементы: Fe, Mg, Zn, Cu, Co, J, Br, V, F, Mo, Al, Si и др.

На их долю приходится от 0,01 до 0,000001%;

Ультрамикроэлементы: Hg, Au, Ag, Ra и др. На их долю приходится менее 0,000001%.

Элементы

Макроэлементы составляют около 99,9% массы клетки и могут быть подразделены на две группы.Главные биогенные химические элементы (кислород, углерод, водород, азот) составляют 98% от массы всех живых клеток. Они составляют основу органических соединений, а также образуют воду, которая присутствует во всех живых системах в значительных количествах.Во вторую группу макроэлементов входят фосфор, калий, сера, хлор, кальций, магний, натрий, железо, в сумме составляющие 1,9%. Они крайне важны для обеспечения жизнедеятельности организмов, без них невозможно существование любых живых существ.

Натрий и калий находятся в организме в виде ионов. Ионы натрия содержатся вне клеток, а ионы калия сосредоточены внутри клетки. Эти ионы играют важную роль в создании осмотического давления и клеточного потенциала, необходимы для нормальной работы миокарда.

Калий . Около 90% калия находится внутри клеток. Он вместе с другими солями обеспечивает осмотическое давление; участвует в передаче нервных импульсов;регуляции водно-солевого обмена; способствует выведению воды, а, следовательно, и шлаков из организма; поддерживает кислотно-щелочное равновесие внутренней среды организма; участвует в регуляции деятельности сердца и других органов; необходим для функционирования ряда ферментов.

Калий хорошо всасывается из кишечника, а его избыток быстро удаляется из организма с мочой. Суточная потребность в калии взрослого человека составляет 2000-4000 мг. Она увеличивается при обильном потоотделении, при употреблении мочегонных средств, заболеваниях сердца и печени. Калий не является дефицитным нутриентом в питании, и при разнообразном питании недостаточность калия не возникает. Дефицит калия в организме появляется при нарушении функции нервно-мышечной и сердечно-сосудистой систем, сонливости, снижении артериального давления, нарушении ритма сердечной деятельности. В таких случаях назначается калиевая диета.

Большая часть калия поступает в организм с растительными продуктами. Богатыми источниками его являются урюк, чернослив, изюм, шпинат, морская капуста, фасоль, горох, картофель, другие овощи и плоды (100 - 600 мг/100 г продукта). Меньше калия содержится в сметане, рисе, хлебе из муки высшего сорта (100 - 200 мг/100 г).

Натрий содержится во всех тканях и биологических жидкостях организма. Он участвует в поддержании осмотического давления в тканевых жидкостях и крови;в передаче нервных импульсов; регуляции кислотно-щелочного равновесия, водно-солевого обмена; повышает активность пищеварительных ферментов.

Кальций и магний находятся в основном в косной ткани в виде нерастворимых солей. Эти соли придают костям твердость. Кроме того в ионном виде они играют важную роль в сокращении мышц.

Кальций. Это основной структурный компонент костей и зубов; входит в состав ядер клеток, клеточных и тканевых жидкостей, необходим для свертывания крови. Кальций образует соединения с белками, фосфолипидами, органическими кислотами; участвует в регуляции проницаемости клеточных мембран, в процессах передачи нервных импульсов, в молекулярном механизме мышечных сокращений, контролирует активность ряда ферментов. Таким образом, кальций выполняет не только пластические функции, но и влияет на многие биохимические и физиологические процессы в организме.

Кальций относится к трудноусвояемым элементам. Поступающие в организм человека с пищей соединения кальция практически не растворимы в воде. Щелочная среда толстого кишечника способствует образованию трудноусвояемых соединений кальция, и лишь воздействие желчных кислот обеспечивает его всасывание.

Ассимиляция кальция тканями зависит не только от содержания его в продуктах, но и от соотношения его с другими компонентами пищи и, в первую очередь, с жирами, магнием, фосфором, белками. При избытке жиров возникает конкуренция за желчные кислоты и значительная часть кальция выводится из организма через толстый кишечник. На всасывание кальция отрицательно сказывается избыток магния; рекомендуемое соотношение этих элементов составляет 1: 0,5. Наиболее крепкие кости получаются при соотношении Ca:P - 1:1,7.Приблизительно такое соотношение в клубнике и грецких орехах.Если количество фосфора превышает уровень кальция в пище более чем в 2 раза, то образуются растворимые соли, которые извлекаются кровью из костной ткани. Кальций поступает в стенки кровеносных сосудов, что обуславливает их ломкость, а также в ткани почек, что может способствовать возникновению почечно-каменной болезни. Для взрослых рекомендовано соотношение кальция и фосфора в пище 1:1,5. Трудность соблюдения такого соотношения обусловлена тем, что большинство широко потребляемых продуктов значительно богаче фосфором, чем кальцием. Отрицательное влияние на усвоение кальция оказывает фитин и щавелевая кислота, содержащиеся в ряде растительных продуктов. Эти соединения образуют с кальцием нерастворимые соли.

Суточная потребность в кальции взрослого человека составляет 800 мг, а у детей и подростков - 1000 мг и более.

При недостаточном потреблении кальция или при нарушении всасывания его в организме (при недостатке витамина D) развивается состояние кальциевого дефицита. Наблюдается повышенное выведение его из костей и зубов. У взрослых развивается остеопороз - деминерализация костной ткани, у детей нарушается становление скелета, развивается рахит.

Лучшими источниками кальция являются молоко и молочные продукты, различные сыры и творог (100-1000 мг/100 г продукта), зеленый лук, петрушка, фасоль. Значительно меньше кальция содержится в яйцах, мясе, рыбе, овощах, фруктах, ягодах (20-40 мг/100 г продукта).

Магний. ,

При недостатке магния нарушается усвоение пищи, задерживается рост, в стенках сосудов откладывается кальций, развивается ряд других патологических явлений. У человека недостаток ионов магния, обусловленный характером питания, крайне маловероятен. Однако большие потери этого элемента могут происходить при диарее

Фосфор играет в организме важную роль. Он является составной частью солей, входящих в кости. Фосфорная кислота играет исключительно важную роль в энергетическом обмене. Фосфор. Фосфор входит в состав всех тканей организма, особенно мышц и мозга. Этот элемент принимает участие во всех процессах жизнедеятельности организма: синтезе и расщеплении веществ в клетках; регуляции обмена веществ; входит в состав нуклеиновых кислот и ряда ферментов; необходим для образования АТФ.

В тканях организма и пищевых продуктах фосфор содержится в виде фосфорной кислоты и ее органических соединений (фосфатов). Основная его масса находится в костной ткани в виде фосфорнокислого кальция, остальной фосфор входит в состав мягких тканей и жидкостей. В мышцах происходит наиболее интенсивный обмен соединений фосфора. Фосфорная кислота участвует в построении молекул многих ферментов, нуклеиновых кислот и т. д.

При длительном дефиците фосфора в питании организм использует собственный фосфор из костной ткани. Это приводит к деминерализации костей и нарушению их структуры - разрежению. При обеднении организма фосфором снижается умственная и физическая работоспособность, отмечается потеря аппетита, апатия.

Суточная потребность в фосфоре для взрослых составляет 1200 мг. Она возрастает при больших физических или умственных нагрузках, при некоторых заболеваниях.

Большое количество фосфора содержится в продуктах животного происхождения, особенно в печени, икре, а также в зерновых и бобовых. Его содержание в этих продуктах составляет от 100 до 500 мг в 100 г продукта. Богатым источником фосфора являются крупы (овсяная, перловая), в них содержится 300-350 мг фосфора/100 г. Однако из растительных продуктов соединения фосфора усваиваются хуже, чем при потреблении пищи животного происхождения.

Сера. Значение этого элемента в питании определяется, в первую очередь, тем, что он входит в состав белков в виде серосодержащих аминокислот(метионина и цистина), а также является составной частью некоторых гормонов и витаминов.

Как компонент серосодержащих аминокислот сера участвует в процессах белкового обмена, причем потребность в ней резко возрастает в период беременности и роста организма, сопровождающихся активным включением белков в образующиеся ткани, а также при воспалительных процессах. Серосодержащие аминокислоты, особенно в сочетании с витаминами С и Е, оказывают выраженное антиоксидантное действие. Наряду с цинком и кремнием сера определяет функциональное состояние волос и кожи.

Хлор. Этот элемент участвует в образовании желудочного сока, формировании плазмы, активирует ряд ферментов. Этот нутриент легко всасывается из кишечника в кровь. Интересна способность хлора отлагаться в коже, задерживаться в организме при избыточном поступлении, выделяться с потом в значительных количествах. Выделение хлора из организма происходит главным образом с мочой (90%) и потом.

Нарушения в обмене хлора ведут к развитию отеков, недостаточной секреции желудочного сока и др. Резкое уменьшение содержания хлора в организме может привести к тяжелому состоянию, вплоть до смертельного исхода. Повышение его концентрации в крови наступает при обезвоживании организма, а также при нарушении выделительной функции почек.

Суточная потребность в хлоре составляет примерно 5000 мг. Хлор поступает в организм человека в основном в виде хлористого натрия при добавлении его в пищу.

Магний. Этот элемент необходим для активности ряда ключевых ферментов, обеспечивающих метаболизм организма. Магний участвует в поддержании нормальной функции нервной системы и мышцы сердца; оказывает сосудорасширяющее действие; стимулирует желчеотделение; повышает двигательную активность кишечника, что способствует выведению шлаков из организма (в том числе холестерина).

Усвоению магния мешают наличие фитина и избыток жиров и кальция в пище. Ежедневная потребность в магнии точно не определена; считают, однако, что доза 200-300 мг/сут предотвращает проявление недостаточности (предполагается, что всасывается около 30% магния).

При недостатке магния нарушается усвоение пищи, задерживается рост, в стенках сосудов откладывается кальций.

Железо входит в составгема, составной части гемоглобина. Этот элемент необходим для биосинтеза соединений, обеспечивающих дыхание, кроветворение; он участвует в иммунобиологических и окислительно-восстановительных реакциях; входит в состав цитоплазмы, клеточных ядер и ряда ферментов.

Ассимиляции железа препятствует щавелевая кислота и фитин. Для усвоения этого нутриента необходим витамин В 12 .Усвоению железа способствует также аскорбиновая кислота, поскольку железо всасывается в виде двухвалентного иона.

Недостаток железа в организме может привести к развитию анемии, нарушаются газообмен, клеточное дыхание, то есть фундаментальные процессы обеспечивающие жизнь. Развитию железодефицитных состояний способствуют: недостаточное поступление в организм железа в усвояемой форме, понижение секреторной активности желудка, дефицит витаминов (особенно В 12 , фолиевой и аскорбиновой кислот) и ряд заболеваний, вызывающих кровопотери. Потребность взрослого человека в железе (14 мг/сут) с избытком удовлетворяется обычным рационом.Однако при использовании в пище хлеба из муки тонкого помола, содержащего мало железа, у городских жителей весьма часто наблюдается дефицит железа. При этом следует учесть, что зерновые продукты, богатые фосфатами и фитином, образуют с железом труднорастворимые соединения и снижают его ассимиляцию организмом.

Железо - широко распространенный элемент. Он содержится в субпродуктах, мясе, яйцах, фасоли, овощах, ягодах. Однако в легкоусвояемой форме железо содержится только в мясных продуктах, печени (до 2000 мг/100 г продукта), яичном желтке.

Микроэлементы (марганец, медь, цинк, кобальт, никель, йод, фтор) составляют менее 0,1% от массы живых организмов. Однако эти элементы необходимы для жизни организмов. Микроэлементы содержатся в сверхмалых концентрациях. Их потребность в сутки составляет микрограммы, то есть миллионные доли грамма. Из них есть незаменимые и условно незаменимые.

Незаменимые: Ag-серебро, Co-кобальт, Cu-медь, Cr-хром, F-фтор, Fe - железо, I -йод, Li - литий, Mn - марганец, Mo - молибден, Ni - никель, Se - селен, Si - кремний, V - ванадий, Zn - цинк.

Условно незаменимые: B - бор, Br - бром.

Возможно незаменимые: Al - алюминий, As - мышьяк, Сd - кадмий, Pb - свинец, Rb - рубидий.

Марганец оказывает благоприятное воздействие на нервную систему, способствует выработке нейромедиаторов - веществ, ответственных за передачу импульсов между волокнами нервной ткани, также способствует нормальному развитию костей, укрепляет иммунную систему, способствует нормальному протеканию пищеварительного процесса инсулинового и жирового обменов. К тому же, процесс обмена витаминов А, С и группы В может нормально происходить только в том случае, когда в организме присутствует достаточное количество марганца. Благодаря марганцу обеспечивается нормальный процесс образования и роста клеток, рост и восстановление хрящей, быстрейшее заживление тканей, хорошая работа головного мозга и правильный обмен веществ, обладает отличными антиоксидантными свойствами. Этот элемент регулирует баланс сахара в крови, а также способствует нормальному процессу образования молока у кормящих женщин. Оптимальное содержание марганца можно обеспечить благодаря употреблению сырых овощей, фруктов и зелени.

Роль меди в организме огромна. Прежде всего, она принимает активное участие в построении многих необходимых нам белков и ферментов, а также в процессах роста и развития клеток и тканей. Медь необходима для нормального процесса кроветворения и работы иммунной системы.Медь - входит в состав окислительных ферментов, участвующих в синтезе цитохромов.

Цинк - входит в состав ферментов, участвующих в спиртовом брожении, в составинсулина

Кобальт влияет на физиологическое и патофизиологическое состояние организма человека. Есть сведения о влиянии его на метаболизм углеводов и липидов, на функцию щитовидной железы, состояние миокарда. В состав витамина В12 входит кобальт.

Для организма человека и животных никель – необходимый питательный элемент, но учёные немного знают о его биологической роли. В животных и растительных организмах он участвует в ферментативных реакциях, а у птиц накапливается в перьях. У нас он содержится в печени и почках, поджелудочной железе, гипофизе и лёгких. Никель влияет на процессы кроветворения, сохраняет структуру нуклеиновых кислот и клеточных мембран; участвует в обмене витаминов С и В12, кальция и других веществ.

Йод очень важен для нормального роста и развития детей и подростков: он участвует в образовании костно-хрящевой ткани, синтезе белка, стимулирует умственные способности, улучшает работоспособность и уменьшает утомляемость. В организме йод участвует в процессе синтеза тироксина и трийодтиронина – гормонов, необходимых для нормальной работы щитовидной железы.

Фтор нужен для формирования эмали зубов, йод входит в состав гормонов щитовидной железы, кобальт является составной частью витамина В12.

К ультрамикроэлементам относятся большое количество химических элементов (литий, кремний, олово, селен, титан, ртуть, золото, серебро и многие другие), которые суммарно составляют менее 0,01% массы клетки. Для ряда из ультрамикроэлементов установлено их биологическое значение, для других нет. Возможно накопление некоторых из них в клетках и тканях человека и других организмов является случайным и связано с антропогенным загрязнением окружающей среды. С другой стороны, возможно, что биологическое значение ряда ультрамикроэлементов еще не выявлено.

Литий способствует снижению нервной возбудимости, улучшает общее состояние при заболеваниях нервной системы, оказывает антиаллергическое и антианафилактическое действие, имеет некоторое влияние на нейроэндокринные процессы, принимает участие в углеводном и липидном обменах, повышает иммунитет, нейтрализует действие радиации и солей тяжелых металлов на организм, а также действие этилового спирта.

Кремний участвует в усвоении организмом более 70 минеральных солей и витаминов, способствует усвоению кальция и росту костей, предупреждает остеопороз, стимулирует иммунную систему. Кремний необходим для здоровья волос, улучшает состояние ногтей и кожи, укрепляет соединительные ткани и сосуды, снижает риск сердечно-сосудистых заболеваний, укрепляет суставы - хрящи и сухожилия.

Известно, что олово улучшает процессы роста, является одним из составляющих желудочного фермента гастрина, воздействует на активность флавиновых ферментов (биокатализаторы некоторых окислительно-восстановительных реакций в организме), играет существенную роль в правильном развитии костных тканей.

Селен - участвует в регуляторных процессах организма. Селен, входя в состав фермента глютатионпероксидазы препятствует оседанию тромбов на стенках сосудов, благодаря чему является антиоксидантом и препятствует развитию атеросклероза. Не так давно выяснено, что недостаток селена приводит к развитию онкологических заболеваний.

Титан является постоянной составной частью организма и выполняет определенные жизненно важные функции: повышает эритропоэз, катализирует синтез гемоглобина, иммуногенез, стимулируют фагоцитоз и активируют реакции клеточного и гуморального иммунитета.

Ртуть обладает определенным биотическим эффектом и оказывает стимулирующее действие на процессы жизнедеятельности (в количествах, соответствующих физиологическим, т. е. нормальным для человека, концентрациям). Есть сведения о присутствии ртути в ядерной фракции живых клеток и о значении этого металла в реализации информации, заложенной в ДНК, и ее передаче при помощи транспортных РНК. Говоря проще, полное удаление ртути из организма, видимо, нежелательно, и те самые 13 мг, «заложенные» в нас природой, должны всегда содержаться в человеке (что, кстати, вполне согласуется с упомянутым выше законом Кларка-Вернадского о всеобщем рассеянии элементов).

Золото и серебро оказывают бактерицидное воздействие Многие микроэлементы и ультрамикроэлементы в больших количествах токсичны для человека.

Недостаток или избыток в питании каких-либо минеральных веществ вызывает нарушение обмена белков, жиров, углеводов, витаминов, что приводит к развитию ряда заболеваний. Наиболее распространенным следствием несоответствия в рационе количества кальция и фосфора является кариес зубов, разрежение костной ткани. При недостатке фтора в питьевой воде разрушается зубная эмаль, дефицит йода в пище и воде приводит к заболеваниям щитовидной железы. Таким образом, минеральные вещества очень важны для устранения и профилактики ряда заболеваний.

В представленных таблицах приведены характерные (типичные) симптомы при дефиците различных химических элементов в организме человека:

В соответствии с рекомендацией диетологической комиссии Национальной академии США ежедневное поступление химических элементов с пищей должно находиться на определенном уровне (табл. 5.2). Столько же химических элементов должно ежесуточно выводиться из организма, поскольку их содержание в нем находится в относительном постоянстве.

Роль минеральных веществ в организме человека чрезвычайно разнообразна, несмотря на то, что они не являются обязательным компонентом питания. Минеральные вещества содержатся в протоплазме и биологических жидкостях, играют основную роль в обеспечении постоянства осмотического давления, что является необходимым условием для нормальной жизнедеятельности клеток и тканей. Они входят в состав сложных органических соединений (например, гемоглобина, гормонов, ферментов), являются пластическим материалом для построения костной и зубной ткани. В виде ионов минеральные вещества участвуют в передаче нервных импульсов, обеспечивают свертывание крови и другие физиологические процессы организма.

Ионы макро -и микроэлементов активно транспортируютсяферментами через клеточную мембрану. Только в составе ферментов ионы макро- и микроэлементы могут выполнять свою функцию. Поэтому пищевые продукты и лекарственные травы предпочтительнее химиотерапевтическим препаратам для лечения гипомикроэлементоза. К тому же, если учесть, что из продуктов и растений человеческий организм берет микроэлемента ровно столько, сколько ему нужно, это помогает избежать гипермикроэлементоза. А превышение макро- и микроэлементов в организме бывает гораздо опаснее, чем их недостаток. При применении химических препаратов кальция типичным является отложение кальция в молочных железах, желчном пузыре, печени, почках, в общем, везде, где угодно, но не в костях

Ферменты - это маленькие частицы, которые активно обеспечивают работу всех функциональных систем. Они производят пищеварение, например, амилаза (диастаза) слюны переваривает крахмалы картофеля и злаков, липаза поджелудочной железы переваривает жиры, химотрипсин переваривает белки и т.д. Кроме того, ферменты «перетягивают» нужные вещества через клеточные мембраны, например, в почках осуществляется активный транспорт ионов кальция, натрия, хлора и других, а, следовательно, они регулируют кальциевый состав костей и артериальное давление. Фермент лизоцим «убивает» вредные микробы. Фермент цитохром Р-450 участвует во многих биохимических реакциях, например, разлагает химические лекарства и выводит их из клеток, окисляет холестерин до стероидных гормонов (т.е. производит гормоны) и т.д. Этих маленьких работяг, - ферментов, - в организме тысячи видов, и нет никаких биохимических и физиологических преобразований, в которых они бы не участвовали. Как и функциональный элемент микроциркуляции органа, так ифермент - это первичный элемент, первооснова любых процессов, и это должно всегда учитываться в лечении болезни. Очень важно знать, что в химическом лекарстве нет ферментов, а в травах и продуктах они есть. Например, корни хрена содержат фермент лизоцим. Кроме того, ферменты есть в меде, например, инвертаза, диастаза, каталаза, фосфатаза, пероксидаза, липаза и т.д. Мед нежелательно растапливать и нагревать выше 38 0 , потому что тогда ферменты распадаются.

В состав фермента входит несколько молекул белка, соединенных между собой и представляющих в микромире огромный размер и две маленьких части, одна из них - витамин, вторая - микроэлемент. Именно потому лечение травами предпочтительнее химии, что трава содержит и белки, и витамины, и микроэлементы, - этот гармоничный состав фермента создан Творцом. В натуральных продуктах, например, в меде, содержатся все 22 незаменимые аминокислоты, которые нужны для синтеза белков. В меде имеются макроэлементы, все незаменимые микроэлементы кроме фтора, йода и селена, а также почти все условно незаменимые микроэлементы. И наоборот, химические лекарства, вырабатываемые промышленностью, особым непостижимым образом связаны с отцом промышленности Каином. И следствием подобной связи является лишение фармакологических средств, состоящих из одной химической формулы, всего богатства мира, созданного Творцом, одной из маленьких трудолюбивых первочастиц которого являетсяфермент .

Организм живых существ состоит не просто из молекул и атомов, а из совокупности таких элементов, которые позволяют ему осуществлять гармонично и слаженно все процессы жизнедеятельности. Именно благодаря таким структурам, как биогенные элементы, человек, растения, животные, грибы и бактерии могут двигаться, дышать, питаться, размножаться и вообще жить. Все они имеют свои ячейки в общей химической системе Менделеева.

Биогенные элементы - это какие?

В целом следует заметить, что из известных 118 элементов на сегодняшний день точная роль и значение в организме живых существ определены у сравнительно немногих. Хотя экспериментальные данные позволили установить, что каждая клетка человека содержит примерно 50 химических элементов. Именно они и получили название биогенных, или биофильных.

Конечно, большинство из них тщательно изучены, рассмотрены все варианты их влияния на здоровье и состояние человека (как при избытке, так и при недостатке). Однако сохраняется некоторая доля веществ, роль которых до конца не понятна. Это предстоит еще установить.

Классификация биофильных элементов

Биогенные элементы можно разделить на три группы по количественному содержанию и значению для живых систем.

  1. Макробиогенные - те, из которых построены все жизненно важные соединения: белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и прочие. Это основные биогенные элементы, к ним относятся углерод, водород, кислород, сера, натрий, хлор, магний, кальций, фосфор, азот, калий. Их содержание в организме максимально по отношению к другим.
  2. Микробиогенные - содержащиеся в меньшем количестве, но играющие очень большую роль в поддержании нормального уровня жизнедеятельности, осуществлении множества процессов и сохранении здоровья. В эту группу входят марганец, селен, фтор, ванадий, железо, цинк, йод, рутений, никель, хром, медь, германий.
  3. Ультрамикробиогенные. Какова роль, которую играют в организме эти биогенные химические элементы, пока не выяснено. Однако считается, что они также важны и должны поддерживаться в постоянном балансе.

Данная классификация биогенных элементов отражает значимость того или иного вещества. Однако существует и другая, которая разделяет все имеющиеся в организме соединения на металлы и неметаллы. Таблица химических элементов находит отражение в живых системах, что еще раз подчеркивает, насколько все взаимосвязано.

Характеристика и значение макроэлементов

Если разобраться в строении белковых молекул, то несложно понять, насколько важны биогенные элементы группы макроэлементов. Ведь в состав их входят:

  • углерод;
  • кислород;
  • водород;
  • азот;
  • иногда сера.

То есть все перечисленные вещества, которые мы назвали, являются жизненно необходимыми. Это вполне оправданно, ведь не зря же белки называют основой жизни.

Химия биогенных элементов играет в этом не последнюю роль. Ведь, например, именно благодаря химическим особенностям углерода он способен соединяться с одноименными атомами, формируя громадные макроцепи - основу всех органических соединений, а значит, жизни. Если бы не способность водорода формировать водородные связи между молекулами, то вряд ли смогли бы существовать белки и нуклеиновые кислоты. Без них не было бы и живых существ.

Кислород как один из главнейших элементов не только входит в состав самого главного вещества на планете - воды, но и обладает сильной электроотрицательностью. Это позволяет ему принимать участие во многих взаимодействиях, в том числе образовывать водородные связи.

О значении воды говорить, наверное, нет необходимости. Каждый ребенок знает о ее важности. Она - растворитель, среда для протекания биохимических реакций, основной компонент цитоплазмы клеток и так далее. Ее биогенными элементами являются все те же водород и кислород, о которых уже упоминалось раньше.

Элемент № 20 в таблице

Кальций входит в состав костей человека и животных, является важной составной частью зубной эмали. Он же принимает участие во многих биологических процессах внутри организма:

  • экзоцитоз;
  • сворачивание крови;
  • сокращение мышечных волокон;
  • выработка гормонов.

Кроме того, образует наружный скелет многих беспозвоночных и морских обитателей. Потребность в этом элементе увеличивается с возрастом, а после достижения 20 лет снижается.

Значение натрия и калия

Эти два элемента очень важны для правильной и слаженной работы мембран клеток, а также натрий-калиевого насоса сердца. Многие препараты от болезней сердечно-сосудистой системы содержат именно эти вещества. Кроме того, эти же элементы:

  • поддерживают осмотическое давление в клетке;
  • регулируют рН среды;
  • входят в состав плазмы крови, лимфатических жидкостей;
  • удерживают воду в тканях;
  • способствуют передаче нервных импульсов и так далее.

Процессы жизненно важные, поэтому переоценить значение этих макроэлементов сложно.

Магний и фосфор

Таблица химических элементов разместила эти два вещества довольно далеко друг от друга из-за разницы в свойствах, как физических, так и химических. Биологическая роль также разнится, однако есть у них и нечто общее - важное значение в жизни живых существ.

Магний выполняет следующие функции:

  • принимает участие в расщеплении макромолекул, которое сопровождается выделением энергии;
  • участвует в передаче нервных импульсов и в регуляции сердечной деятельности;
  • является активным компонентом для нормальной работы кишечника;
  • входит в состав веществ, управляющих деятельностью гладкой мускулатуры, и так далее.

Это не все функции, но основные.

Фосфор же, в свою очередь, играет следующую роль:

  • входит в состав большого числа макромолекул (фосфолипиды, ферменты и прочие);
  • является компонентом важнейших энергетических запасов организма - молекул АТФ и АДФ;
  • управляет рН растворов, является буфером в организме;
  • входит в состав костей и зубов как один из основных строительных элементов.

Таким образом, макроэлементы - важная часть здоровья человека и других существ, их основа, начало всего живого на планете.

Основные особенности микроэлементов

Биогенные элементы, которые относятся к этой группе, отличаются тем, что потребность организма в них меньше, чем в представителях предыдущей группы. Примерно 100 мг в день, но не более 150 мг. Всего их насчитывается около 30 разновидностей. При этом все они находятся в разной концентрации в клетке.

Роль не всех из них установлена, однако последствия недостаточного употребления того или иного элемента явно проявляются, выражаясь в различных заболеваниях. Самыми изученными по биологическому воздействию на организм являются медь, селен и цинк, а также железо. Все они принимают участие в механизмах гуморальной регуляции, входят в состав ферментов, являясь катализаторами процессов.

Круговорот биофильных частиц: углерод

Каждый атом способен совершать переход из организма в окружающую среду и обратно. При этом происходит процесс, получивший название "круговорот биогенных элементов". Рассмотрим его сущность на примере атома углерода.

Атомы проходят несколько этапов в своем круговороте.

  1. Основная масса находится в недрах земли в виде каменного угля, а также в воздухе, формируя слой углекислого газа.
  2. Из воздуха углерод переходит в растения, так как поглощается ими для фотосинтеза.
  3. Затем либо остается в растениях до их отмирания и переходит в залежи каменного угля, либо переходит в животные организмы, которые питаются растениями. Из них углерод возвращается в атмосферу в виде углекислого газа.
  4. Если же говорить о том углекислом газе, что растворен в Мировом океане, то из воды он попадает в ткани растений, со временем формируя известняковые залежи, либо испаряется в атмосферу и снова начинается прежний круговорот.

Таким образом происходит биогенная миграция химических элементов, как макро-, так и микробиогенных.

Структура, свойства и функции белков.

Выяснение структуры белков является одной из главных проблем современной биохимии.

Белковые молекулы представляют собой высокомолекулярные соединения, образованные аминокислотами.

Большинство белков имеют 4 уровня организации (4 структуры белковой молекулы).

Первичная структура белка.

В настоящее время расшифрована первичная структура около 2500 белков, а в природе имеется 10 12 разнообразных белков.

Первичная структура – это последовательность (порядок) соединения аминокислотных остатков с помощью пептидной связи.

Пептидная связь образуется за счет карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты.

В образовании первичной структуры участвуют -аминокислоты.

Пептидная связь образует остов полипептидной цепи, она является повторяющимся фрагментом.

Особенности пептидной связи:

    Копланарность – все атомы, входящие в пептидную связь, находятся в одной плоскости.

    Заместители по отношению связи C-N-связи находятся в транс положении.

    Пептидная связь способна к образованию двух водородных связей с другими группами, в том числе с пептидными.

Пептидная связь – прочная ковалентная связь, энергия связи равняется 110 ккал/моль.

Свойства первичной структуры белка

    Детерминированность – последовательность аминокислот в белке генетически закодирована. Информация о последовательности аминокислот содержится в ДНК.

    Уникальность – для каждого белка в организме характерна определенная последовательность аминокислот.

Аминокислоты, входящие в состав белков делят на 2 группы:

    Взаимозаменяемые аминокислоты – это амиокислоты, сходные по структуре и свойствам.

    Невзаимозаменяемые аминокислоты, отличающиеся по структуре и свойствам.

В белковой молекуле различают 2 вида замен аминокислот:

    Консервативная – замена одной аминокислоты на другую сходную по структуре. Такая замена не приводит к изменению свойств белка.

Примеры: гли-ала, асп-глу, тир-фен, вал-лей.

    Радикальная замена – замена одной аминокислоты на другую отличающуюся по структуре. Такая замена приводит к изменению свойств белка.

Примеры: глу-вал, сер-цис, про-три, фен-асп, илей-мет.

При радикальной замене возникает белок с другими свойствами, что может привести к патологии.

Радикальная замена глу на вал в шестом положении в молекуле гемоглобина приводит к развитию серповидно-клеточной анемии. При этой патологии эритроциты в условиях низкого парциального давления приобретают форму серпа. После отдачи кислорода такой гемоглобин превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов, названных тактоидами. Тактоиды деформируют клетку и эритроциты приобретают форму серпа. При этом происходит гемолиз эритроцитов. Болезни протекает остро и дети погибают. Эта патология называется серповидно-клеточной анемией.

    Универсальность первичной структуры. Белки, выполняющие одинаковые функции в разных организмах имеют одинаковую или близкую первичную структуру.

    В природных белках одна и та же аминокислота не встречается подряд больше 3 раз.

Вторичная структура белка.

Вторичная структура – это способ укладки полипептидной цепи в спиральную или складчатую конформацию.

Конформация – это пространственное расположение в органической молекуле замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва связей, благодаря свободному вращению вокруг одинарных углеродных связей.

Различают 2 вида вторичной структуры белка:

1. -спираль

2. -складчатость.

Вторичную структуру стабилизируют водородные связи. Водородные связи возникают между атомом водорода в NH группе и карбоксильным кислородом.

Характеристика -спирали.

Для каждого белка характерна своя степень спирализации полипептидной цепи. Спирализованные участки чередуются с линейными. В молекуле гемоглобина и -цепи спирализованы на 75%, в лизоциме – 42%, пепсине – 30%.

Степень спирализации зависит от первичной структуры белка.

Спирализации белковой молекулы препятствует аминокислота пролин.

Складчатость имеет слабоизогнутую конфигурацию полипептидной цепи.

Для - складчатости характерны водородные связи в пределах одной полипептидной цепи или сложных полипептидных цепей.

В белках возможны переходы от -спирали к -складчатости и обратно вследствие перестройки водородных связей.

Складчатость имеет плоскую форму.

Спираль имеет стержневую форму.

Водородные связи – слабые связи, энергия связи 10 – 20 ккал/моль, но большое количество связей обеспечивает стабильность белковой молекулы.

В молекуле белка имеются прочные (ковалентные) связи, а также слабые, что обеспечивает с одной стороны стабильность молекулы, а с другой лабильность.

Третичная структура белка.

Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

По форме третичной структуры белка делят на глобулярные и фибриллярные.

В стабилизации третичной структуры белковой молекулы участвуют ковалентные связи (пептидные и дисульфидные). Основную роль в стабилизации играют нековалентные связи: водородные, электростатические взаимодействия заряженных групп, межмолекулярные ван-дер-вальсовы силы, взаимодействия неполярных боковых радикалов аминокислот, так называемые гидрофобные взаимодействия.

Гидрофобные радикалы аминокислот ала, вал, изолей, мет, фен в водной среде взаимодействуют друг с другом. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот как бы погружаются внутрь белковой молекулы, образуя там сухие зоны, а полярные радикалы оказываются ориентированными в сторону воды.

При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную форму с меньшим запахом энергии.

При формировании третичной структуры полипептидная цепь изгибается в местах нахождения пролина, глицина.

Глобулярные белки растворимы в воде, а фибриллярные нет.

Четвертичная структура белка.

Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру (лизоцим, пепсин, миоглобин, трипсин).

Для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей, характерна четвертичная структура.

Под четвертичной структурой понимают объединение отдельных полипептидных цепей с третичной структурой в функционально активную молекулу белка. Каждая отдельная полипептидная цепь называется протомером и чаще не обладает биологической активностью.

В молекуле белка может быть несколько протомеров, которые при объединении образуют олигомер или мультимер.

Для белков с четвертичной структурой характерно понятие субъединицы.

Субъединица – это функционально активная часть молекулы белка.

Примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин, состоящий из 4 протомеров: 2 и 2 -цепей.

Взаимодействие полипептидных цепей при формировании олигомера происходит за счет полярных групп аминокислотных остатков. Между полярными группами образуется ионная, водородные связи, гидрофобные взаимодействия.

Денатурация.

Денатурация – это процесс нарушения высших уровней организации белковой молекулы (вторичного, третичного, четвертичного) под действием различных факторов.

При этом полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе в развернутом виде или в виде беспорядочного клубка.

При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.

Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.

Различают 2 вида денатурации:

    Обратимая денатурация – ренатурация или ренактивация – это процесс, при котором денатурированный белок, после удаления денатурирующих веществ вновь самоорганизуется в исходную структуру с восстановлением биологической активности.

    необратимая денатурация – это процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов.

Свойства денатурированных белков.

    Увеличение числа реактивных или функциональных групп по сравнению с нативной молекулой белка (это группы COOH, NH 2 , SH, OH, группы боковых радикалов аминокислот).

    Уменьшение растворимости и осаждение белка (связано с потерей гидратной оболочки), развертыванием молекулы белка, с «обнаружением» гидрофобных радикалов и нейтрализации зарядов полярных групп.

    Изменение конфигурации молекулы белка.

    Потеря биологической активности, вызванная нарушением нативной структуры.

    Более легкое расщепление протеолитическими ферментами по сравнению с нативным белком – переход компактной нативной структуры в развернутую рыхлую форму облегчает доступ ферментов к пептидным связям белка, которые они разрушают.

Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.

Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.

Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.

Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.

ЗАНЯТИЕ 3

Структура и свойства ферментов.

Ферменты (энзимы) – специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов, играющие роль биологических катализаторов.

Доказательства белковой природы ферментов.

    Инативация ферментов при нагревании. Инактивация ферментов совпадает с денатурацией белка. Ферменты разрушаются также под действием минеральных кислот, щелочей, солей, алкалоидов, при облучении рентгеновскими и ультрафиолетовыми лучами.

    Электрохимические свойства ферментов.

    1. Изоэлектрическая точка ферментов.

      Поведение ферментов при изменении концентрации водородных генов.

      Высокая специфичность ферментов.

      Ферменты не способны проникать через полупроницаемые мембраны.

      Сохранение активности ферментами после действия водоотнимающими средствами (ацетон, спирт, нейтральные соли щелочных металлов).

Для ферментов и неорганических катализаторов характерны общие свойства:

    Неорганические катализаторы и биологические катализаторы – ферменты требуются в небольшом количестве для проведения реакции.

Тема: «БИОХИМИЯ КРОВИ. ПЛАЗМА КРОВИ: КОМПОНЕНТЫ И ИХ ФУНКЦИИ. МЕТАБОЛИЗМ ЭРИТРОЦИТОВ. ЗНАЧЕНИЕ БИОХИМИЧЕСКОГО АНАЛИЗА КРОВИ В КЛИНИКЕ»


1. Белки плазмы крови: биологическая роль. Содержание белковых фракций в плазме. Изменения белкового состава плазмы при патологических состояниях (гиперпротеинемия, гипопротеинемия, диспротеинемия, парапротеинемия).
2. Белки острой фазы воспаления: биологическая роль, примеры белков.
3. Липопротеиновые фракции плазмы крови: особенности состава, роль в организме.
4. Иммуноглобулины плазмы крови: основные классы, схема строения, биологические функции. Интерфероны: биологическая роль, механизм действия (схема).
5. Ферменты плазмы крови (секреторные, экскреторные, индикаторные): диагностическое значение исследования активности аминотрансфераз (АЛТ и АСТ), щелочной фосфатазы, амилазы, липазы, трипсина, изоферментов лактатдегидрогеназы, креатинкиназы.
6. Небелковые азотсодержащие компоненты крови (мочевина, аминокислоты, мочевая кислота, креатинин, индикан, прямой и непрямой билирубин): строение, биологическая роль, диагностическое значение их определения в крови. Понятие об азотемии.
7. Безазотистые органические компоненты крови (глюкоза, холестерол, свободные жирные кислоты, кетоновые тела, пируват, лактат), диагностическое значение их определения в крови.
8. Особенности строения и функции гемоглобина. Регуляторы сродства гемоглобина к О2 . Молекулярные формы гемоглобина. Производные гемоглобина. Клинико-диагностическое значение определения гемоглобина в крови.
9. Метаболизм эритроцита: роль гликолиза и пентозофосфатного пути в зрелых эритроцитах. Глутатион: роль в эритроцитах. Ферментные системы, участвующие в обезвреживании активных форм кислорода.
10. Свёртывание крови как каскад активации проферментов. Внутренний и внешний пути свёртывания. Общий путь свёртывания крови: активация протромбина, превращение фибриногена в фибрин, образование фибрина-полимера.
11. Участие витамина К в посттрансляционной модификации факторов свёртывания крови. Дикумарол как антивитамин К.

30.1. Состав и функции крови.

Кровь - жидкая подвижная ткань, циркулирующая в замкнутой системе кровеносных сосудов, транспортирующая различные химические вещества к органам и тканям, и осуществляющая интеграцию метаболических процессов, протекающих в различных клетках.

Кровь состоит из плазмы и форменных элементов (эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов). Сыворотка крови отличается от плазмы отсутствием фибриногена. 90% плазмы крови составляет вода, 10% - сухой остаток, в состав которого входят белки, небелковые азотистые компоненты (остаточный азот), безазотистые органические компоненты и минеральные вещества.

30.2. Белки плазмы крови.

Плазма крови содержит сложную многокомпонентную (более 100) смесь белков, различающихся по происхождению и функциям. Большинство белков плазмы синтезируется в печени. Иммуноглобулины и ряд других защитных белков иммунокомпетентными клетками.

30.2.1. Белковые фракции. При помощи высаливания белков плазмы можно выделить альбуминовую и глобулиновую фракции. В норме соотношение этих фракций составляет 1,5 - 2,5. Использование метода электрофореза на бумаге позволяет выявить 5 белковых фракций (в порядке убывания скорости миграции): альбумины, α1 -, α2 -, β- и γ-глобулины. При использовании более тонких методов фракционирования в каждой фракции, кроме альбуминовой, можно выделить целый ряд белков (содержание и состав белковых фракций сыворотки крови см. рисунок 1).

Рисунок 1. Электрофореграмма белков сыворотки крови и состав белковых фракций.

Альбумины - белки с молекулярной массой около 70000 Да. Благодаря гидрофильности и высокому содержанию в плазме играют важную роль в поддержании коллоидно-осмотического (онкотического) давления крови и регуляции обмена жидкостей между кровью и тканями. Выполняют транспортную функцию: осуществляют перенос свободных жирных кислот, желчных пигментов, стероидных гормонов, ионов Са2 + , многих лекарств. Альбумины также служат богатым и быстро реализуемым резервом аминокислот.

α1 -Глобулины:

  • Кислый α1 -гликопротеин (орозомукоид) - содержит до 40% углеводов, изоэлектрическая точка его находится в кислой среде (2,7). Функция этого белка до конца не установлена; известно, что на ранних стадиях воспалительного процесса орозомукоид способствует образованию коллагеновых волокон в очаге воспаления (Я.Мусил, 1985).
  • α1 -Антитрипсин - ингибитор ряда протеаз (трипсина, химотрипсина, калликреина, плазмина). Врождённое снижение содержания α1 -антитрипсина в крови может быть фактором предрасположенности к бронхо-лёгочным заболеваниям, так как эластические волокна лёгочной ткани особенно чувствительны к действию протеолитических ферментов.
  • Ретинолсвязывающий белок осуществляет транспорт жирорастворимого витамина А.
  • Тироксинсвязывающий белок - связывает и транспортирует иодсодержащие гормоны щитовидной железы.
  • Транскортин - связывает и транспортирует глюкокортикоидные го рмоны (кортизол, кортикостерон).

α2 -Глобулины:

  • Гаптоглобины (25% α2 -глобулинов) - образуют стабильный комплекс с гемоглобином, появляющимся в плазме в результате внутрисосудистого гемолиза эритроцитов. Комплексы гаптоглобин-гемоглобин поглощаются клетками РЭС, где гем и белковые цепи подвергаются распаду, а железо повторно используется для синтеза гемоглобина. Тем самым предотвращается потеря железа организмом и повреждение почек гемоглобином.
  • Церулоплазмин - белок, содержащий ионы меди (одна молекула церулоплазмина содержит 6-8 ионов Cu2+ ), которые придают ему голубую окраску. Является транспортной формой ионов меди в организме. Обладает оксидазной активностью: окисляет Fe2+ в Fe3+ , что обеспечивает связывание железа трансферрином. Способен окислять ароматическиеамины, участвует в обмене адреналина, норадреналина, серотонина.

β-Глобулины:

  • Трансферрин - главный белок β-глобулиновой фракции, участвует в связывании и транспорте трёхвалентного железа в различные ткани, особенно в кроветворные. Трансферрин регулирует содержание Fe3+ в крови, предотвращает избыточное накопление и потерю с мочой.
  • Гемопексин - связывает гем и предотвращает его потерю почками. Комплекс гем-гемопексин улавливается из крови печенью.
  • С-реактивный белок (С-РБ) - белок, способный преципитировать (в присутствии Са2 + ) С-полисахарид клеточной стенки пневмококка. Биологическая роль его определяется способностью активировать фагоцитоз и ингибировать процесс агрегации тромбоцитов. У здоровых людей концентрация С-РБ в плазме ничтожно мала и стандартными методами не определяется. При остром воспалительном процессе она увеличивается более чем в 20 раз, в этом случае С-РБ обнаруживается в крови. Исследование С-РБ имеет преимущество перед другими маркерами воспалительного процесса: определением СОЭ и подсчётом числа лейкоцитов. Данный показатель более чувствителен, его увеличение происходит раньше и после выздоровления быстрее возвращается к норме.

γ-Глобулины:

  • Иммуноглобулины (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) представляют собой антитела, вырабатываемые организмом в ответ на введение чужеродных веществ с антигенной активностью. Подробнее об этих белках см. 1.2.5.

30.2.2. Количественные и качественные изменения белкового состава плазмы крови. При различных патологических состояниях белковый состав плазмы крови может изменяться. Основными видами изменений являются:

  • Гиперпротеинемия - увеличение содержания общего белка плазмы. Причины: потеря большого количества воды (рвота, диарея, обширные ожоги), инфекционные заболевания (за счёт увеличения количества γ-глобулинов).
  • Гипопротеинемия - уменьшение содержания общего белка в плазме. Наблюдается при заболеваниях печени (вследствие нарушения синтеза белков), при заболеваниях почек (вследствие потери белков с мочой), при голодании (вследствие недостатка аминокислот для синтеза белков).
  • Диспротеинемия - изменение процентного соотношения белковых фракций при нормальном содержании общего белка в плазме крови, например, снижение содержания альбуминов и увеличение содержания одной или нескольких глобулиновых фракций при различных воспалительных заболеваниях.
  • Парапротеинемия - появление в плазме крови патологических иммуноглобулинов - парапротеинов, отличающихся от нормальных белков по физико-химическим свойствам и биологической активности. К таким белкам относятся, например, криоглобулины , образующие друг с другом преципитаты при температуре ниже 37° С. Парапротеины обнаруживаются в крови при макроглобулинемии Вальденстрема, при миеломной болезни (в последнем случае они могут преодолевать почечный барьер и обнаруживаться в моче как белки Бенс-Джонса). Парапротеинемия, как правило, сопровождается гиперпротеинемией.

30.2.3. Липопротеиновые фракции плазмы крови. Липопротеины - сложные соединения, осуществляющие транспорт липидов в крови. В состав их входят: гидрофобное ядро, содержащее триацилглицеролы и эфиры холестерола, иамфифильная оболочка, образованная фосфолипидами, свободным холестеролом и белками-апопротеинами (рисунок 2). В плазме крови человека содержатся следующие фракции липопротеинов:



Рисунок 2. Схема строения липопротеина плазмы крови.

  • Липопротеины высокой плотности или α-липопротеины , так как при электрофорезе на бумаге они движутся вместе с α-глобулинами. Содержат много белков и фосфолипидов, транспортируют холестерол из периферических тканей в печень.
  • Липопротеины низкой плотности или β-липопротеины , так как при электрофорезе на бумаге они движутся вместе с β-глобулинами. Богаты холестеролом; транспортируют его из печени в периферические ткани.
  • Липопротеины очень низкой плотности или пре-β-липопротеины (на электрофореграмме расположены между α- и β-глобулинами). Служат транспортной формой эндогенных триацилглицеролов, являются предшественниками липопротеинов низкой плотности.
  • Хиломикроны - электрофоретически неподвижны; в крови, взятой натощак, отсутствуют. Являются транспортной формой экзогенных (пищевых) триацилглицеролов.

30.2.4. Белки острой фазы воспаления. Это белки, содержание которых увеличивается в плазме крови при остром воспалительном процессе. К ним относятся, например, следующие белки:

  1. гаптоглобин ;
  2. церулоплазмин ;
  3. С-реактивный белок ;
  4. α1 -антитрипсин ;
  5. фибриноген (компонент свёртывающей системы крови; см. 30.7.2).

Скорость синтеза этих белков увеличивается прежде всего за счёт снижения образования альбуминов, трансферрина и альбуминов (небольшая фракция белков плазмы, обладающая наибольшей подвижностью при диск-электрофорезе, и которой соответствует полоса на электрофореграмме перед альбуминами), концентрация которых при остром воспалении снижается.

Биологическая роль белков острой фазы: а) все эти белки являются ингибиторами ферментов, освобождаемых при разрушении клеток, и предупреждают вторичное повреждение тканей; б) эти белки обладают иммунодепрессорным действием (В.Л.Доценко, 1985).

30.2.5. Защитные белки плазмы крови. К белкам, выполняющим защитную функцию, относятся иммуноглобулины и интерфероны.

Иммуноглобулины (антитела) - группа белков, вырабатываемых в ответ на попадание в организм чужеродных структур (антигенов). Они синтезируются в лимфоузлах и селезёнке лимфоцитами В. Выделяют 5 классов иммуноглобулинов - IgA, IgG, IgM, IgD, IgE.


Рисунок 3. Схема строения иммуноглобулинов (серым цветом показана вариабельная область, не закрашена - константная область).

Молекулы иммуноглобулинов имеют единый план строения. Структурную единицу иммуноглобулина (мономер) образуют четыре полипептидные цепи, соединённые между собой дисульфидными связями: две тяжёлые (цепи Н) и две лёгкие (цепи L) (см. рисунок 3). IgG, IgD и IgЕ по своей структуре, как правило, являются мономерами, молекулы IgM построены из пяти мономеров, IgA состоят из двух и более структурных единиц, или являются мономерами.

Белковые цепи, входящие в состав иммуноглобулинов, можно условно разделить на специфические домены, или области, имеющие определённые структурные и функциональные особенности.

N-концевые участки как L-, так и Н-цепей называются вариабельной областью (V), так как их структура характеризуется существенными различиями у разных классов антител. Внутри вариабельного домена имеются 3 гипервариабельных участка, отличающихся наибольшим разнообразием аминокислотной последовательности. Именно вариабельная область антител ответственна за связывание антигенов по принципу комплементарности; первичная структура белковых цепей в этой области определяет специфичность антител.

С-концевые домены Н- и L-цепей обладают относительно постоянной первичной структурой в пределах каждого класса антител и называются константной областью (С). Константная область определяет свойства различных классов иммуноглобулинов, их распределение в организме, может принимать участие в запуске механизмов, вызывающих уничтожение антигенов.

Интерфероны - семейство белков, синтезируемых клетками организма в ответ на вирусную инфекцию и обладающих противовирусным эффектом. Различают несколько типов интерферонов, обладающих специфическим спектром действия: лейкоцитарный (α-интерферон), фибробластный (β-интерферон) и& иммунный (γ-интерферон). Интерфероны синтезируются и секретируются одними клетками и проявляют свой эффект, воздействуя на другие клетки, в этом отношении они подобны гормонам. Механизм действия интерферонов показан на рисунке 4.


Рисунок 4. Механизм действия интерферонов (Ю.А.Овчинников, 1987).

Связываясь с клеточными рецепторами, интерфероны индуцируют синтез двух ферментов — 2",5"-олигоаденилатсинтетазы и протеинкиназы, вероятно, за счет инициации транскрипции соответствующих генов. Оба образующихся фермента проявляют свою активность в присутствии двухцепочечных РНК, а именно такие РНК являются продуктами репликации многих вирусов или содержатся в их вирионах. Первый фермент синтезирует 2",5"-олигоаденилаты (из АТФ), которые активируют клеточную рибонуклеазу I; второй фермент фосфорилирует фактор инициации трансляции IF2. Конечным результатом этих процессов является ингибирование биосинтеза белка и размножения вируса в инфицированной клетке (Ю.А.Овчинников, 1987).

30.2.6. Ферменты плазмы крови. Все ферменты, содержащиеся в плазме крови, можно разделить на три группы:

  1. секреторные ферменты - синтезируются в печени, выделяются в кровь, где выполняют свою функцию (например, факторы свёртывания крови);
  2. экскреторные ферменты - синтезируются в печени, в норме выделяются с желчью (например, щелочная фосфатаза), их содержание и активность в плазме крови возрастает при нарушении оттока желчи;
  3. индикаторные ферменты - синтезируются в различных тканях и попадают в кровь при разрушении клеток этих тканей. В разных клетках преобладают различные ферменты, поэтому при повреждении того или иного органа в крови появляются характерные для него ферменты. Это может быть использовано в диагностике заболеваний.

Например, при повреждении клеток печени (гепатит ) в крови возрастает активность аланинаминотраноферазы (АЛТ), аспартатаминотрансферазы (ACT), изофермента лактатдегидрогеназы ЛДГ5 , глутаматдегидрогеназы, орнитинкарбамоилтрансферазы.

При повреждении клеток миокарда (инфаркт ) в крови возрастает активность аспартатаминотрансферазы (ACT), иэофермента лактатдегидрогеназы ЛДГ1 , изофермента креатинкиназы MB.

При повреждении клеток поджелудочной железы (панкреатит ) в крови возрастает активность трипсина, α-амилазы, липазы.

30.3. Небелковые азотистые компоненты крови (остаточный азот).

К этой группе веществ относятся: мочевина, мочевая кислота, аминокислоты, креатин, креатинин, аммиак, индикан, билирубин и другие соединения (см. рисунок 5). Содержание остаточного азота в плазме крови здоровых людей - 15-25 ммоль/л. Повышение содержания остаточного азота в крови называется азотемией . В зависимости от причины, азотемия подразделяется на ретенционную и продукционную.

Ретенционная азотемия возникает при нарушении выведения продуктов азотистого обмена (в первую очередь мочевины) с мочой и характерна для недостаточности функции почек. В этом случае до 90% небелкового азота крови приходится на азот мочевины вместо 50% в норме.

Продукционная азотемия развивается при избыточном поступлении азотистых веществ в кровь вследствие усиленного распада тканевых белков (длительное голодание, сахарный диабет, тяжёлые ранения и ожоги, инфекционные заболевания).

Определение остаточного азота проводят в в безбелковом фильтрате сыворотки крови. В результате минерализации безбелкового фильтрата при нагревании с концентрированной Н2 SO4 азот всех небелковых соединений переходит в форму (NH4 )2 SO4 . Ионы NH4 + определяют с помощью реактива Несслера.

  • Мочевина - главный конечный продукт обмена белков в организме человека. Образуется в результате обезвреживания аммиака в печени, выводится из организма почками. Поэтому содержание мочевины в крови снижается при заболеваниях печени и возрастает при почечной недостаточности.
  • Аминокислоты - поступают в кровь при всасывании из желудочно-кишечного тракта или являются продуктами распада тканевых белков. В крови здоровых людей среди аминокислот преобладают аланин и глутамин, которые наряду с участием в биосинтезе белков являются транспортными формами аммиака.
  • Мочевая кислота - конечный продукт катаболизма пуриновых нуклеотидов. Содержание её в крови возрастает при подагре (в результате усиленного образования) и при нарушениях функции почек (из-за недостаточного выведения).
  • Креатин - синтезируется в почках и печени, в мышцах превращается в креатинфосфат - источник энергии для процессов мышечного сокращения. При заболеваниях мышечной системы содержание креатина в крови значительно возрастает.
  • Креатинин - конечный продукт азотистого обмена, образуется в результате дефосфорилирования креатинфосфата в мышцах, выводится из организма почками. Содержание креатинина в крови снижается при заболеваниях мышечной системы, повышается при почечной недостаточности.
  • Индикан - продукт обезвреживания индола, образуется в печени, выводится почками. Содержание его в крови снижается при заболеваниях печени, повышается - при усилении процессов гниения белков в кишечнике, при заболеваниях почек.
  • Билирубин (прямой и непрямой) - продукты катаболизма гемоглобина. Содержание билирубина в крови увеличивается при желтухах: гемолитической (за счёт непрямого билирубина), обтурационной (за счёт прямого билирубина), паренхиматозной (за счёт обеих фракций).


Рисунок 5. Небелковые азотистые соединения плазмы крови.

30.4. Безазотистые органические компоненты крови.

В эту группу веществ входят питательные вещества (углеводы, липиды) и продукты их метаболизма (органические кислоты). Наибольшее значение в клинике имеет определение содержания в крови глюкозы, холестерола, свободных жирных кислот, кетоновых тел и молочной кислоты. Формулы этих веществ представлены на рисунке 6.

  • Глюкоза - главный энергетический субстрат организма. Содержание её у здоровых людей в крови натощак - 3,3 - 5,5 ммоль/л. Повышение содержания глюкозы в крови (гипергликемия) наблюдается после приёма пищи, при эмоциональном стрессе, у больных сахарным диабетом, гипертиреозом, болезнью Иценко-Кушинга. Снижение содержания глюкозы в крови (гипогликемия) наблюдается при голодании, интенсивных физических нагрузках, остром алкогольном отравлении, передозировке инсулина.
  • Холестерол - обязательный липидный компонент биологических мембран, предшественник стероидных гормонов, витамина D3 , желчных кислот. Содержание его в плазме крови здоровых людей - 3,9 - 6,5 ммоль/л. Повышение содержания холестерола в крови (гиперхолестеролемия ) наблюдается при атеросклерозе, сахарном диабете, микседеме, желчно-каменной болезни. Снижение уровня холестерола в крови (гипохолестеролемия ) обнаруживается при гипертиреозе, циррозе печени, заболеваниях кишечника, голодании, при приёме желчегонных препаратов.
  • Свободные жирные кислоты (СЖК) используются тканями и органами в качестве энергетического материала. Содержание СЖК в крови повышается при голодании, сахарном диабете, после введения адреналина и глюкокортикоидов; снижается при гипотиреозе, после введения инсулина.
  • Кетоновые тела. К кетоновым телам относятся ацетоацетат,β-гидроксибутират, ацетон - продукты неполного окисления жирных кислот. Содержание кетоновых тел в крови повышается (гиперкетонемия ) при голодании, лихорадке, сахарном диабете.
  • Молочная кислота (лактат) - конечный продукт анаэробного окисления углеводов. Содержание её в крови повышается при гипоксии (физические нагрузки, заболевания лёгких, сердца, крови).
  • Пировиноградная кислота (пируват) - промежуточный продукт катаболизма углеводов и некоторых аминокислот. Наиболее резкое повышение содержания пировиноградной кислоты в крови отмечается при мышечной работе и недостаточности витамина В1 .


Рисунок 6. Безазотистые органические вещества плазмы крови.

30.5. Минеральные компоненты плазмы крови.

Минеральные вещества являются необходимыми компонентами плазмы крови. Важнейшими катионами являются ионы натрия, калия, кальция и магния. Им соответствуют анионы: хлориды, бикарбонаты, фосфаты, сульфаты. Часть катионов в плазме крови связаны с органическими анионами и белками. Сумма всех катионов равна сумме анионов, так как плазма крови электронейтральна.

  • Натрий - основной катион внеклеточной жидкости. Его содержание в плазме крови 135 - 150 ммоль/л. Ионы натрия участвуют в поддержании осмотического давления внеклеточной жидкости. Гипернатриемия наблюдается при гиперфункции коры надпочечников, при введении гипертонического раствора хлорида натрия парентерально. Гипонатриемия может быть обусловлена бессолевой диетой, надпочечниковой недостаточностью, диабетическим ацидозом.
  • Калий является основным внутриклеточным катионом. В плазме крови он содержится в количестве 3,9 ммоль/л, а в эритроцитах - 73,5 - 112 ммоль/л. Как и натрий, калий поддерживает осмотический и кислотно-основный гомеостаз в клетке. Гиперкалиемия отмечается при усиленном разрушении клеток (гемолитическая анемия, синдром длительного раздавливания), при нарушении выделения калия почками, при обезвоживании организма. Гипокалиемия наблюдается при гиперфункции коры надпочечников, при диабетическом ацидозе.
  • Кальций в плазме крови содержится в виде форм. Выполняющих различные функции: связанный с белками (0,9 ммоль/л), ионизированный (1,25 ммоль/л) и неионизированный (0,35 ммоль/л). Биологически активным является только ионизированный кальций. Гиперкальциемия наблюдается при гиперпаратиреозе, гипервитаминозе D, синдроме Иценко-Кушинга, деструктивных процессах в костной ткани. Гипокальциемия встречается при рахите, гипопаратиреозе, заболеваниях почек.
  • Хлориды содержатся в плазме крови в количестве 95 - 110 ммоль/л, участвуют в поддержании осмотического давления, кислотно-основного состояния внеклеточной жидкости. Гиперхлоремия наблюдается при сердечной недостаточности, артериальной гипертензии, гипохлоремия - при рвоте, заболеваниях почек.
  • Фосфаты в плазме крови являются компонентами буферной системы, их концентрация составляет 1 - 1,5 ммоль/л. Гиперфосфатемия наблюдается при заболеваниях почек, гипопаратиреозе, гипервитаминозе D. Гипофосфатемия отмечена при гиперпаратиреозе, микседеме, рахите.

0.6. Кислотно-основное состояние и его регуляция.

Кислотно-основное состояние (КОС) - соотношение концентрации водородных (Н+ ) и гидроксильных (ОН— ) ионов в жидкостях организма. Для здорового человека характерно относительное постоянство показателей КОС, обусловленное совместным действием буферных систем крови и физиологического контроля (органы дыхания и выделения).

30.6.1. Буферные системы крови. Буферные системы организма состоят из слабых кислот и их солей с сильными основаниями. Каждая буферная система характеризуется двумя показателями:

  • рН буфера (зависит от соотношения компонентов буфера);
  • буферная ёмкость , то есть количество сильного основания или кислоты, которое нужно прибавить к буферному раствору для изменения рН на единицу (зависит от абсолютных концентраций компонентов буфера).

Различают следующие буферные системы крови:

  • бикарбонатная (H2 CO3 /NaHCO3 );
  • фосфатная (NaH2 PO4 /Na2 HPO4 );
  • гемоглобиновая (дезоксигемоглобин в качестве слабой кислоты/ калиевая соль оксигемоглобина);
  • белковая (действие её обусловлено амфотерностью белков). Бикарбонатная и тесно связанная с ней гемоглобиновая буферные системы составляют в совокупности более 80% буферной ёмкости крови.

30.6.2. Дыхательная регуляция КОС осуществляется путём изменения интенсивности внешнего дыхания. При накоплении в крови СО2 и Н+ усиливается лёгочная вентиляция, что приводит к нормализации газового состава крови. Снижение концентрации углекислоты и Н+ вызывает уменьшение лёгочной вентиляции и нормализацию данных показателей.

30.6.3. Почечная регуляция КОС осуществляется главным образом за счёт трёх механизмов:

  • реабсорбции бикарбонатов (в клетках почечных канальцев из Н2 О и СО2 образуется угольная кислота Н2 СО3 ; она диссоциирует, Н+ выделяется в мочу, НСО3 — реабсорбируетоя в кровь);
  • реабсорбции Na+ из клубочкового фильтрата в обмен на Н+ (при этом Na2 HPO4 в фильтрате переходит в NaH2 PO4 и увеличивается кислотность мочи);
  • секреции NH4 + (при гидролизе глутамина в клетках канальцев образуется NH3 ; он взаимодействует с H+ , образуются ионы NH4 + , которые выводятся с мочой.

30.6.4. Лабораторные показатели КОС крови. Для характеристики КОС используют следующие показатели:

  • рН крови;
  • парциальное давление СО2 (рСО2 ) крови;
  • парциальное давление О2 (рО2 ) крови;
  • содержание бикарбонатов в крови при данных значениях рН и рСО2 (актуальный или истинный бикарбонат, АВ );
  • содержание бикарбонатов в крови пациента в стандартных условиях, т.е. при рСО2 =40 мм рт.ст. (стандартный бикарбонат, SB );
  • сумма оснований всех буферных систем крови (ВВ );
  • избыток или дефицит оснований крови по сравнению с нормальным для данного пациента показателем (BE , от англ. base excess).

Первые три показателя определяются непосредственно в крови с помощью специальных электродов, на основании полученных данных рассчитываются остальные показатели с помощью номограмм или формул.

30.6.5. Нарушения КОС крови. Известны четыре главные формы нарушений кислотно-основного состояния:

  • метаболический ацидоз - возникает при сахарном диабете и голодании (за счёт накопления кетоновых тел в крови), при гипоксии (за счёт накопления лактата). При этом нарушении снижается рСО2 и [НСО3 - ] крови, увеличивается экскреция NH4 + с мочой;
  • дыхательный ацидоз - возникает при бронхите, пневмонии, бронхиальной астме (в результате задержки углекислоты в крови). При этом нарушении повышается рСО2 и крови, увеличивается экскреция NH4 + с мочой;
  • метаболический алкалоз - развивается при потере кислот, например, при неукротимой рвоте. При этом нарушении повышается рСО2 и крови, увеличивается экскреция НСО3 - с мочой, снижается кислотность мочи.
  • дыхательный алкалоз - наблюдается при усиленной вентиляции лёгких, например, у альпинистов на большой высоте. При этом нарушении снижается рСО2 и [НСО3 - ] крови, уменьшается кислотность мочи.

Для лечения метаболического ацидоза используют введение раствора бикарбоната натрия; для лечения метаболического алкалоза - введение раствора глутаминовой кислоты.

30.7. Некоторые молекулярные механизмы свёртывания крови.

30.7.1. Свёртывание крови - совокупность молекулярных процессов, приводящих к прекращению кровотечения из повреждённого сосуда в результате образования кровяного сгустка (тромба). Общая схема процесса свёртывания крови представлена на рисунке 7.


Рисунок 7. Общая схема свёртывания крови.

Большинство факторов свёртывания присутствует в крови в виде неактивных предшественников - проферментов, активация которых осуществляется путём частичного протеолиза . Ряд факторов свёртывания крови являются витамин К-зависимыми: протромбин (фактор II), проконвертин (фактор VII), факторы Кристмаса (IX) и Стюарта-Прауэра (Х). Роль витамина К определяется участием в карбоксилировании остатков глутамата в N-концевом участке этих белков с образованием γ-карбоксиглутамата.

Свёртывание крови представляет собой каскад реакций, в котором активированная форма одного фактора свёртывания катализирует активацию следующего до тех пор, пока конечный фактор, который является структурной основой тромба, не будет активирован.

Особенности каскадного механизма заключаются в следующем:

1) в отсутствие фактора, инициирующего процесс тромбообразования, реакция не может произойти. Поэтому процесс свёртывания крови будет ограничен только тем участком кровяного русла, где появляется такой инициатор;

2) факторы, действующие на начальных этапах свёртывания крови, требуются в очень малых количествах. На каждом звене каскада их эффект многократно усиливается (амплифицируется ), что обеспечивает в итоге быструю ответную реакцию на повреждение.

В обычных условиях существуют внутренний и внешний пути свёртывания крови. Внутренний путь инициируется соприкосновением с атипичной поверхностью, что приводит к активации факторов, исходно присутствовавших в крови.Внешний путь свёртывания инициируется соединениями, в обычных условиях в крови не присутствующими, но поступающими туда в результате повреждения тканей. Для нормального протекания процесса свёртывания крови необходимы оба эти механизма; они различаются только на начальных этапах, а затем объединяются в общий путь , приводящий к образованию фибринового сгустка.

30.7.2. Механизм активации протромбина. Неактивный предшественник тромбина - протромбин - синтезируется в печени. В его синтезе участвует витамин К. Протромбин содержит остатки редкой аминокислоты - γ-карбоксиглутамата сокращённое обозначение - Gla). В процессе активации протромбина участвуют тромбоцитарные фосфолипиды, ионы Са2+ и факторы свёртывания Va и Хa. Механизм активации представляется следующим образом (рисунок 8).

Рисунок 8. Схема активации протромбина на тромбоцитах (Р.Марри и соавт., 1993).

Повреждение кровеносного сосуда приводит к взаимодействию тромбоцитов крови с коллагеновыми волокнами сосудистой стенки. Это вызывает разрушение тромбоцитов и способствует выходу наружу отрицательно заряженных молекул фосфолипидов внутренней стороны плазматической мембраны тромбоцитов. Отрицательно заряженные группировки фосфолипидов связывают ионы Са2+ . Ионы Са2+ в свою очередь взаимодействуют с остатками γ-карбоксиглутамата в молекуле протромбина. Эта молекула фиксируется на мембране тромбоцита в нужной ориентации.

Тромбоцитарная мембрана содержит также рецепторы для фактора Va. Этот фактор связывается с мембраной и присоединяет фактор Хa. Фактор Хa является протеазой; он расщепляет молекулу протромбина в определённых местах, в результате образуется активный тромбин.

30.7.3. Превращение фибриногена в фибрин. Фибриноген (фактор I) - растворимый гликопротеин плазмы с молекулярной массой около 340 000. Он синтезируется в печени. Молекула фибриногена состоит из шести полипептидных цепей: две А α-цепи, две В β-цепи, и две γ-цепи (см. рисунок 9). Концы полипептидных цепей фибриногена несут отрицательный заряд. Это обусловлено присутствием большого количества остатков глутамата и аспартата в N-концевых областях цепей Аa и Вb. Кроме того, В-области цепей Вb содержат остатки редкой аминокислоты тирозин-О-сульфата, также заряженные отрицательно:

Это способствует растворимости белка в воде и препятствует агрегации его молекул.

Рисунок 9. Схема строения фибриногена; стрелками показаны связи, гидролизуемые тромбином. Р.Марри и соавт., 1993).

Превращение фибриногена в фибрин катализирует тромбин (фактор IIa). Тромбин гидролизует четыре пептидные связи в фибриногене: две связи в цепях А α и две связи в цепях В β. От молекулы фибриногена отщепляются фибринопептиды А и В и образуется фибрин-мономер (его состав α2 β2 γ2 ). Мономеры фибрина нерастворимы в воде и легко ассоциируют друг с другом, образуя фибриновый сгусток.

Стабилизация фибринового сгустка происходит под действием фермента трансглутаминазы (фактор XIIIa). Этот фактор также активируется тромбином. Трансглутаминаза образует поперечные сшивки между мономерами фибрина при помощи ковалентных изопептидных связей.

30.8. Особенности метаболизма эритроцита.

30.8.1. Эритроциты - высокоспециализированные клетки, основной функцией которых является транспорт кислорода из лёгких в ткани. Продолжительность жизни эритроцитов составляет в среднем 120 суток; разрушение их происходит в клетках ретикуло-эндотелиальной системы. В отличие от большинства клеток организма, у эритроцита отсутствуют клеточное ядро, рибосомы и митохондрии.

30.8.2. Энергетический обмен. Основным энергетическим субстратом эритроцита является глюкоза, которая поступает из плазмы крови путём облегчённой диффузии. Около 90% ис-пользуемой эритроцитом глюкозы подвергается гликолизу (анаэробному окислению) с образованием конечного продукта - молочной кислоты (лактата). Запомните функции, которые выполняет гликолиз в зрелых эритроцитах:

1) в реакциях гликолиза образуется АТФ путём субстратного фосфорилирования . Основное направление использования АТФ в эритроцитах - обеспечение работы Na+ ,K+ -АТФазы. Этот фермент осуществляет транспорт ионов Nа+ из эритроцитов в плазму крови, препятствует накоплению Na+ в эритроцитах и способствует сохранению геометрической формы этих кле-ток крови (двояковогнутый диск).

2) в реакции дегидрирования глицеральдегид-3-фосфата в гликолизе образуется НАДН . Этот кофермент является кофактором фермента метгемоглобинредуктазы , участвующей в восстановлении метгемоглобина в гемоглобин по следующей схеме:

Эта реакция препятствует накоплению метгемоглобина в эритроцитах.

3) метаболит гликолиза 1, 3-дифосфоглицерат способен при участии фермента дифосфоглицератмутазы в присутствии 3-фосфоглицерата превращаться в 2, 3-дифосфоглицерат:

2,3-Дифосфоглицерат принимает участие в регуляции сродства гемоглобина к кислороду. Его содержание в эритроцитах повышает-ся при гипоксии. Гидролиз 2,3-дифосфоглицерата катализирует фермент дифосфоглицератфосфатаза.

Приблизительно 10% глюкозы, потребляемой эритроцитом, использует-ся в пентозофосфатном пути окисления. Реакции этого пути служат основ-ным источником НАДФН для эритроцита. Данный кофермент необходим для перевода окисленного глутатиона (см. 30.8.3) в восстановленную форму. Дефицит ключевого фермента пентозофосфатного пути - глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы - сопровождается уменьшением в эритроцитах отношения НАДФН/НАДФ+ , увеличением содержания окисленной формы глутатиона и сни-жением резиcтентности клеток (гемолитическая анемия).

30.8.3. Механизмы обезвреживания активных форм кислорода в эритроцитах. Молекулярный кислород в определённых условиях может превращаться в активные формы, к которым относятся супероксидный анион О2 - , пероксид водорода Н2 О2 , гидроксильный радикал ОН. и синглетный кислород 1 О2 . Эти формы кислорода обладают высокой реакционной способностью, могут оказывать повреждающее действие на белки и липиды биологических мембран, вызывать разрушение клеток. Чем выше содержание О2 , тем больше образуется его активных форм. Поэтому эритроциты, постоянно взаимодействующие с кислородом, содержат эффективные антиоксидантные системы, способные обезвреживать активные метаболиты кислорода.

Важным компонентом антиоксидантных систем является трипептид глутатион, образующийся в эритроцитах в результате взаимодействия γ-глутамилцистеина и глицина:

Восстановленная форма глутатиона (сокращённое обозначение Г-SH) участвует в реакциях обезвреживания пероксида водорода и органических пероксидов (R-O-OH). При этом образуются вода и окисленный глутатион (сокращённое обозначение Г-S-S-Г).

Превращение окисленного глутатиона в восстановленный катализирует фермент глутатионредуктаза. Источник водорода - НАДФН (из пентозофосфатного пути, см. 30.8.2):

В эритроцитах имеются также ферменты супероксиддисмутаза и каталаза , осуществляющие следующие превращения:


Антиоксидантные системы имеют для эритроцитов особое значение, так как в эритроцитах не происходит обновления белков путём синтеза.

ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

для студентов стоматологического факультета

1. Предмет и задачи биологической химии. Обмен веществ и энер­гии, иерархическая структура организации и само­вос­про­из­ве­де­ние как важнейшие признаки живой материи.

2. Место биохимии среди других биологических дисциплин. Уровни структурной организации живого. Биохимия как молекулярный уровень изучения явлений жизни. Биохимия и медицина.

3. Изучение биохимических закономерностей формирования звеньев зубочелюстного аппарата и поддержания их дееспособности – фундаментальная основа комплекса стоматологических дисциплин.

4. Белковые молекулы – основа жизни. Элементарный состав белков. Открытие аминокислот. Пептидная теория строения белков.

5. Строение и классификация аминокислот. Их физико-химические свойства. Методы разделения белков по физико-химическим свойствам.

6. Молекулярный вес белков. Размеры и формы белковых молекул. Глобулярные и фибриллярные белки. Простые и сложные белки.

7. Физико-химические свойства белков: растворимость, ионизация, гидратация, осаждение белков из растворов. Денатурация. Методы количествен­но­го измерения концентрации белков.

8. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств от первичной структуры. Видовая специфичность первич­ной структуры белков.

9. Конформация пептидных цепей (вторичная и третичная струк­ту­ра). Связи, обеспечивающие конформацию белка. Зависимость биологических свойств от конформации.

10. Доменная организация белковых молекул. Разделение белков по семействам и суперсемействам.

11. Четвертичная структура белков. Зависимость биологической актив­­ности белков от четвертичной структуры. Кооперативные изменения конформации протомеров (на примере гемоглобина).

12. Конформационные изменения белков как основа функционирования и саморегуляции белков.

13. Нативные белки. Факторы денатурации и ее механизм.

14. Классификация белков по химическому составу. Краткая характеристика группы простых белков.

15. Сложные белки: определение, классификация по небелковому компоненту. Краткая характеристика представителей.

16. Биологические функции белков. Способность к специфическим взаимодействиям («узнавание») как основа биологических функ­­ций всех белков. Типы природных лигандов и особенности их взаимодействия с белками.

17. Различие белкового состава органов и тканей. Изменение белкового состава при онтогенезе и болезнях.

18. Ферменты, история открытия. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Классификация и номенклатура ферментов.

19. Строение ферментов. Активный центр ферментов, теории его формирования.

20. Основные этапы ферментативного катализа (механизм действия ферментов).

21. Зависимость скорости ферментативных реакций от темпера­ту­ры, рН, концентрации ферментов и субстрата.

22. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Кофер­мент­­­ные функции витаминов (схема).

23. Активация ферментов (частичный протеолиз, восстановление тиоловых групп, удаление ингибиторов). Понятие об активаторах, механизм их действия.

24. Ингибиторы ферментов. Типы ингибирования. Лекарственные препараты – ингибиторы ферментов.

25. Регуляция действия ферментов: аллостерические ингибиторы и ак­тиваторы, каталитический и регуляторный центры. Регуляция ак­тивности ферментов по типу обратной связи, путем фосфорили­ро­ва­­ния и дефосфорилиро­ва­ния.

26. Различия ферментного состава органов и тканей. Орга­но­спе­ци­фи­ческие ферменты. Изменения активности ферментов в процессе развития и при болезнях.

27. Наследственные и приобретенные энзимопатии. Изоферменты.

28. Витамины. История открытия и изучения витаминов. Функ­ции витаминов. Алиментарные и вторичные авитаминозы и гипо­вита­минозы. Гипервитаминозы.

29. Витамины группы Д. Провитамины, строение, превращение в активную форму, влияние на обмен веществ и процессы минерализации.

30. Витамин А, химическое строение, роль в процессах метаболизма. Проявления гипо- и гипервитаминоза.

31. Витамин С, химическое строение, роль в процессах жизнедеятельности, суточная потребность, влияние на обмен тканей полости рта, проявления недостаточности.

32. Основные уровни регуляции метаболизма. Аутокринная, паракринная и эндокринная регуляция.

33. Гормоны, понятие, общая характеристика, химическая природа, биологическая роль.

34. Гормональная регуляция как механизм межклеточной и меж­ор­ганной координации обмена веществ. Клетки-мишени и кле­точ­ные рецепторы гормонов.

35. Механизм передачи гормонального сигнала в клетку гормонами мембранного способа рецепции. Вторичные посредники.

36. Механизм передачи гормонального сигнала эффекторным системам гормонами цитозольного способа рецепции.

37. Центральная регу­ля­ция эндокринной системы. Роль либеринов, статинов, тропных гор­монов гипофиза.

38. Инсулин, строение, образование из проинсулина. Влия­ние на обмен углеводов, липидов, аминокислот.

39. Строение, синтез и метаболизм иодтиронинов. Влияние на обмен веществ. Гипо- и гипертиреозы: механизм возникновения и последствия.

40. Гормоны, регулирующие метаболизм минерализованных тканей (паратирин, кальцитонин, соматотропин), места выработки, химическая природа, механизм регуляторного действия.

41. Эйкозаноиды: понятие, химическое строение, представители. Роль эйкозаноидов в регуляции метаболизма и физиологических функций организма.

42. Низкомолекулярные белки межклеточного общения (факторы роста и другие цитокины) и их клеточные рецепторы.

43. Катаболизм и анаболизм. Эндэргонические и экзэргонические реак­ции в живой клетке. Макроэргические соединения. Дегид­ри­ро­вание субстратов и окисление водорода (образование воды), как источник энергии для синтеза АТФ.

44. НАД-зависимые и флавиновые дегидрогеназы, убихинон-дегидрогеназа, цитохромы в, с, с 1 , а 1 и а 3 как компоненты дыхательной цепи.

45. Строение митохондрий и структурная организация дыхательной це­пи. Трансмембранный электрохимический потенциал как про­ме­жуточная форма энергии при окислительном фосфорилиро­ва­нии.

46. Дыхательная цепь как важнейшая ред-окс-система организма. Сопряжение процессов окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи. Коэффициент Р/О.

47. Терморегуляторная функция тканевого дыхания.

48. Регуляция дыхательной цепи. Разобщение тканевого дыхания и окис­ли­тель­ного фосфорилирования. Разобщающие агенты.

49. Нарушение энергетического обмена: гипоксические состояния. Витамины РР и В 2 . Проявление авитаминозов.

50. Катаболизм основных пищевых веществ, стадии. Понятие о специфических и общих путях катаболизма.

51. Пировиноградная кислота, пути ее образования. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кис­ло­ты: последова­тель­ность реакций, строение пируватдегидроге­наз­но­го комплекса.

52. Ацетил-КоА, пути образования и превращения в организме. Значение этих процессов.

53. Цикл трикарбоновых кислот: последовательность реакций, харак­те­рис­тика ферментов. Связь между общими путями катаболизма и цепью переноса электронов и протонов.

54. Аллостерические механизмы регуляции цитратного цикла. Обра­зо­вание СО 2 при тканевом дыхании. Анаболические функции ЦТК. Витамин В 1 и пантотеновая кислота, их биологическая роль.

55. Пищевые белки. Общая схема источников и путей расхо­до­ва­ния аминокислот в тканях. Эндогенный и экзогенный пул аминокислот.

56. Нормы белка в питании. Азотистый баланс. Физиологический минимум белка в пище. Качественный состав пищевых белков.

57. Протеолиз белков. Общая характеристика и классификация протеиназ пищеварительного канала, субстратная специфичность. Всасывание ами­но­кислот.

58. Трансаминирование, механизм реакции, коферментная функция витамина В 6 . Специ­фичность аминотрансфераз. Биологическая роль реакций транс­ами­нирования.

59. Окислительное дезаминирование аминокислот, химизм реакции. Оксидазы D- и L-аминокислот. Глутаматдегидрогеназа.

60. Непрямое дезаминирование (транс-дезаминирование) аминокис­лот. Биоло­ги­чес­кое значение реакций дезаминирования.

61. Декарбоксилирование аминокислот, химизм. Биогенные ами­ны. Проис­хож­дение, функции. Инактивация биогенных аминов.

62. Особенности метаболизма отдельных аминокислот. Глицин и серин. Механизм их взаимопревращений. Роль глицина в процессах биосинтеза биологически важных соединений.

63. Трансметилирование. Метионин и S-аденозилметионин. Их роль в реакциях биосинтезов и обезвреживания.

64. ТГФК и синтез одноуглеродных групп, их использование. Про­явление недостаточности В 9 . Антивитамины фолиевой кислоты. Сульфаниламидные препараты.

65. Особенности метаболизма фенилаланина и тирозина, главные пути, функционально значимые метаболиты. Генетические дефекты метаболизма этих аминокислот.

66. Конечные продукты обмена аминокислот: соли аммония и мочевина. Основные источники и пути обезвреживания аммиака в организме.

67. Роль глутамата в обезвреживании и транспорте аммиака, синтезе пролина. Образование и выведение солей аммония.

68. Биосинтез мочевины, последовательность реакций. Связь орнитинового цикла с ЦТК. Нарушения образования и выведения мочевины. Гипераммониемия, уремия.

69. Нуклеиновые кислоты, типы, нуклеотидный состав, локализация в клетке, биологическая роль.

70. Строение и биологические функции мононуклеотидов.

71. Первичная и вторичная структура ДНК, укладка в хромосому. Биосинтез ДНК. ДНК-полимеразы. Понятие о репликативной системе. Повреждение и репарация ДНК.

72. РНК, первичная и вторичная структура, типы РНК в клетке, функции РНК. Биосинтез РНК, ферменты.

73. Нуклеазы пищеварительного тракта и тканей. Распад пуриновых нуклеотидов. Причины гиперурикемии. Подагра.

74. Представление о биосинтезе пуриновых нуклеотидов. Проис­хож­­­дение атомов «С» и «N» в пуриновом ядре. Инозиновая кислота как предшественница адениловой и гуаниловой кислот.

75. Представление о распаде и биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов.

76. Биосинтез белков, современные представления. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Этапы биосинтеза.

77. Транспортная РНК как адаптатор аминокислот. Биосинтез аминоацил- т-РНК. Субстратная специфичность АРС-аз. Изоакцеп­тор­ные т-РНК.

78. Строение рибосом. Последовательность событий на рибосоме при сборке полипептидной цепи. Посттрансляционные изменения белка.

79. Регуляция биосинтеза белков. Понятие об опероне, регуляция биосинтеза на уровне транскрипции.

80. Молекулярные механизмы генетической изменчивости. Моле­ку­лярные мутации, типы, частота.

81. Механизмы увеличения числа и разнообразия генов в геноме в хо­де эволюции как проявление дифференциальной активности генов.

82. Клеточная дифференцировка. Изменение белкового состава кле­ток при дифференцировке (на примере синтеза Нb при развитии эритроцита).

83. Полиморфизм белков как проявление генетической гетероген­нос­ти. Варианты Нb, Нр, ферментов, группоспецифи­чес­ких веществ крови.

84. Наследственные болезни: распространенность, происхождение дефектов в генотипе. Механизм возникновения и биохимические проявления наследственных болезней.

85. Основные углеводы животных, их содержание в тканях, биологическая роль. Основные углеводы пищи. Переваривание углеводов.

86. Глюкоза как важнейший метаболит обмена: общая схема источников и путей расходования глюкозы в организме.

87. Катаболизм глюкозы. Аэробный распад – основной путь катаболизма глюкозы. Этапы, энергетика. Распростране­­ние и фи­зи­о­­л­о­гическое значение процесса.

88. Анаэробный распад глюкозы (анаэробный гликолиз). Гликоли­ти­ческая оксиредукция, субстратное фосфорилирование. Биоло­гическое значение.

89. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез) из молочной кислоты. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори).

90. Представление о пентозофосфатном пути превращения глюкозы. Стадии, энергетика. Распространение и физиологи­чес­кое значение. Пентозофосфатный цикл.

91. Строение, свойства и распространение гликогена как резервного полисахарида. Биосинтез гликогена и его мобилизация. Роль инсулина, глюкагона, адреналина в метаболизме глико­гена.

92. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахари­дов. Гликогенозы и агликогенозы.

93. Липиды: определение, классификации, важнейшие функции.

94. Важнейшие липиды тканей человека. Резервные липиды и липиды мембран. Характеристика жирных кислот тканей человека.

95. Пищевые жиры и их переваривание. Липазы и фосфолипазы и их роль. Нарушение переваривания и всасывания липидов. Ресинтез триацил- глицеринов в энтероците.

96. Транспортные формы липидов крови: хиломикроны и липопротеины, особенности химического состава, строения. Взаимопревращения разных классов липопротеинов.

97. Резервирование и мобилизация жиров в жировой ткани. Регу­ля­­ция синтеза и мобилизации жиров. Роль инсулина и глюкагона. Транспорт жирных кислот.

98. Обмен жирных кислот. b-окисление: локализация, энергетика, биологическое значение. Метаболическая судьба ацетил-КоА.

99. Биосинтез жирных кислот, компоненты, схема биосинтеза. Биосинтез ненасыщенных жирных кислот.

100. Биосинтез и использование ацетоуксусной кислоты. Физиоло­ги­ческое значение этого процесса. Кетоновые тела. Причины кетонемии и кетонурии.

101. Обмен стероидов. Холестерин, строение, роль. Представление о биосинтезе холестерина. Регуляция синтеза. Гиперхолестеринемия и ее причины.

102. Атеросклероз как следствие нарушений метаболизма холестерина и липопротеинов.

103. Основные фосфолипиды тканей человека, их физиологические функции. Биосинтез и распад фосфолипидов.

104. Основные гликолипиды тканей человека, строение, биологическая роль. Представление о биосинтезе и катаболизме гликолипидов. Сфинголипидозы.

105. Обмен безазотистого остатка аминокислот. Глюкогенные и кетогенные аминокислоты. Роль инсулина, глюкагона, адреналина и кортизола в регуля­ции обмена углеводов, жиров и аминокислот.

106. Сахарный диабет, причины возникновения. Важнейшие биохимические нарушения в обмене белков, липидов и углеводов. Изменения со стороны полости рта при сахарном диабете.

107. Химическое строение и роль основных компонентов (белков, липидов, углеводов) в функции мембран. Общие свойства мембран: жидкостность, поперечная асиммет­рия, избирательная прони­цаемость.

108. Главные функции биомембран. Эндоцитоз и экзоцитоз, их функцио­нальное значение.

109. Механизм переноса веществ через мембраны: простая диффузия, первично-активный транспорт, вторично-активный транспорт (симпорт, антипорт). Регулируемые трансмембранные каналы.

110. Биохимия крови. Особенности развития, строения и хими­чес­ко­го состава эритроцитов. Биосинтез гема. Строение молекулы гемо­­глобина.

111. Дыхательная функция крови: транспорт кислорода кровью. Карбоксигемоглобин, метгемо­гло­бин. Транспорт двуокиси углерода кровью. Анемическая гипоксия.

112. Распад гемоглобина. Образование билирубина. Обезвреживание билирубина. «Пря­мой» и «непрямой» билирубин.

113. Нарушение обмена билирубина. Желтуха (гемолитическая, обтурационная, печеночно-клеточная). Желтуха новорожденных.

114. Обмен железа. Трансферрин и ферритин. Железодефицитные анемии. Идиопатический гемохроматоз.

115. Белковый спектр плазмы крови. Альбумины и их функции. Глобулины, краткая характеристика, функции. Белки «острой фазы». Ферменты крови. Их происхождение.

116. Небелковые азотсодержащие и безазотистые вещества плазмы крови, происхождение, диагностическое значение определения.

117. Минеральные компоненты крови. Распределение между плазмой и клетками, нормальные диапазоны колебаний важнейших из них.

118. Электролитный состав жидкостей организма. Механизм поддержания объема, состава и рН жидкостей организма.

119. Буферные системы крови. Нарушения кислотно-основного состояния организма. Причины развития и формы ацидоза и алкалоза.

120. Роль почек в регуляции водно-электролитного обмена. Строение и механизм регулирующего действия вазопрессина и альдостерона.

121. Регуляция сосудистого тонуса. Краткая характеристика ренин-ангиотензиновой и калликреин-кининовой систем, их взаимосвязь.

122. Свертывание крови. Внутренний и внешний механизмы сверты­ва­ния. Каскадный механизм процессов свертывания крови. Роль витамина К в свертывании крови.

123. Противосвертывающая система. Естественные антикоагулянты крови. Гемофилии.

124. Фибринолитическая система крови. Плазминоген, его активация. Нарушения процессов свертывания крови. Синдром ДВС.

125. Соединительная ткань, типы, метаболические и функциональные особенности клеток соединительной ткани.

126. Волокнистые структуры соединительной ткани. Коллаген: многообразие типов, особен­ности аминокислотного состава, первичной и пространственной структуры, биосинтеза.

127. Самосборка коллагеновых фибрилл. «Старение» коллагеновых волокон.

128. Эластин соединительной ткани: особенности аминокислотного состава и пространственной структуры молекулы. Неколлагеновые белки соеди­ни­тельной ткани.

129. Катаболизм коллагена и эластина. Слабость антиоксидантной системы в соединительной ткани.

130. Гликозаминогликаны и протеогликаны соединительной ткани: строение и функции.

131. Биосинтез и постсинтетическая модификация гликозоаминогликанов и протеогликанов соединительной ткани. Деградация основного вещества соединительной ткани.

132. Костная ткань: соотношение органических и минеральных компонентов, особенности метаболизма костной ткани.

133. Роль витаминов С, Д, А и К в метаболизме костной и зубной тканей. Регуляция процессов метаболизма. Остеопороз и остеомаляция.

134. Гормональная регуляция остеогенеза, ремоделирования и минерализации костной ткани.

135. Состав и метаболические особенности зрелого зуба.

136. Слюна: минеральные и органические компоненты, их биологические функции.

137. Главные группы белков слюны, их роль. Ферменты слюны. Диагностическое значение определение активности ферментов слюны.

138. Метаболические функции фтора. Пути поступления фторидов в организм и их выведение. Распределение фтора в организме.

139. Роль ионов фтора в процессах минерализации костной и зубной тканей. Токсические эффекты избытка фтора. Проявление недостаточности фтора. Применение препаратов фтора в стоматологии.

140. Роль печени в процессах жизнедеятельности. Обез­вре­жи­ваю­щая функция печени. Метаболизм обезвреживания чужеродных ве­ществ: реакции микросомального окисления и конъюгации.

141. Обезвреживание в печени шлаков, метаболитов, биологически активных веществ, продуктов гниения (примеры).

142. Токсичность кислорода: образование активных форм кислорода, их действие на липиды. Перекисное окисление липидов мембран. Антиоксидантная система.

143. Представление о химическом канцерогенезе.

144. Химический состав серого и белого вещества мозга. Миелин. Строение, липидный состав.

145. Элементарные акты нервной деятельности. Роль трансмембранного градиента ионов в передаче нервного импульса.

146. Важнейшие медиаторы нервных импульсов и их рецепторы. Нейропептиды.

147. Особенности энергетического обмена в нервной ткани.

148. Химический состав мышечной ткани. Основные белки миофибрил и саркоплазмы. Роль миоглобина.

149. Механизм мышечного сокращения и расслабления. Особенности энергетического обмена в мышечной ткани.

Биохимические константы и элементы

  • Биохимические факторы утомления при выполнении длительных упражнений
  • бязательно к изображению сопряжение перекрытий с несущими стенами (опирание или примыкание), решение пола 1-го этажа, элементы покрытия видом и в сечении.
  • В подвале сайта необходимо структурировать все размещенные элементы, выровняв их по сетке. Данная мерапозволит подвалу сайта выглядеть более структурированным.
  • В своем росте государство стремится вобрать в себя наиболее ценные элементы физического окружения, береговые линии, русла рек, равнины, районы, богатые ресурсами.