Гидролиз белка в общем виде. Каталог файлов по химии. Биологическое значение белка

Гидролиз (гидролизация) белков – это процесс дробления цепочек белковых молекул на части.

Получаемые фрагменты называются и обладают рядом полезных свойств. Главное из которых – намного более быстрое усвоение по сравнению с первоначальной молекулой. Идеальный гидролиз белков – это расщепление молекулы белка до составляющих аминокислот. Именно они и ложатся в основу аминокислотных комплексов – самых эффективных препаратов с точки зрения снабжения мышечных клеток строительным материалом. Однако далеко не всегда имеет смысл проводить полный цикл гидролиза. Для улучшения скорости усвоения и повышения протеинов достаточно провести частичный гидролиз белка. В итоге исходная молекула распадается на цепочки по несколько аминокислот, которые называются ди- и три-пептидами.

Процесс гидролиза белков

Еще в конце 19 века ученые установили, что белки состоят из меньших частиц – аминокислот. И именно с того времени началось изучение как аминокислот так и способов выделения их из структуры белка. В которой аминокислоты скреплены не хаотично, а находятся в определенной ДНК последовательности. Для организма человека эта последовательность не играет роли. Организму нужны только аминокислоты, «извлечь» которые задача пищеварительной системы. В процессе пищеварения организм дробит белки до отдельных аминокислот, которые и попадают в кровь. Однако в зависимости от сотни факторов эффективность пищеварения далека от 100%. Исходя из процента усвоенных в процессе пищеварения веществ оценивают пищевую ценность того или иного продукта. Гидролиз способен многократно повысить пищевую ценность белков. Он не является противопоставлением таким процессам получения белка как . Гидролиз – это процесс вторичной обработки уже выделенного тем или иным способом белка.

Сырьем для гидролиза выступает уже частично обработанное молоко. Как правило, берется наиболее дешевый молочный белок. Учитывая дальнейшую обработку и конечный итог – не имеет смысла брать более дорогие ингредиенты, такие как сывороточный белок или изолят. Для медицинских целей в гидролизе может использоваться и кровь животных, однако в спортивной промышленности она неприменима. Основными способами гидролизации молочных белков являются кислотный гидролиз и энзимный гидролиз .

Кислотный гидролиз

Суть данного процесса в обработке исходного сырья определенными кислотами. Белок обрабатывают соляной кислотой и нагревают примерно до 105-110 °С. В таком состоянии его выдерживают в течение суток. В результате молекулярные связи рвутся и белки распадаются на отдельные аминокислоты. Кислотный гидролиз наиболее простой и дешевый в осуществлении. Однако он предъявляет крайне высокие требования к соблюдению технологии и главное – качеству и точности дозировок реагентов. Используя не те кислоты или неправильные дозировки вместе с молекулярными связями можно разрушить и сами аминокислоты. Как следствие, конечный продукт будет иметь неполный аминокислотный спектр. А остатки солей и кислот вряд ли положительно скажутся на пищеварении.

Энзимный (ферментативный) гидролиз

Энзимный гидролиз белков в чем-то повторяет естественный процесс пищеварения. Исходное сырье (как правило – ) смешивают с ферментами, которые осуществляют «пищеварение» белка и обеспечивают его распад до аминокислот. И именно этот метод чаще всего используют в спортивной индустрии. Энзимный (ферментативный) гидролиз белков менее требователен к соблюдению технологий. Излишки ферментов удалить проще и они не несут такого вреда как кислоты.

На первом этапе ферментного гидролиза сырье подвергают легкой температурной обработке. В итоге белок частично денатурирует (разрушается). После чего полученную фракцию смешивают с ферментами, которые завершают процесс гидролиза.

Использование гидролиза белков в спортивном питании

Гидролиз белков – это настоящая находка и спасение для индустрии . Благодаря нему можно не только получить чистые аминокислотные комплексы, но и значительно повысить эффективность обычных протеинов и гейнеров. Многие даже специально обрабатывают отдельные препараты ферментами. В результате такой частичной гидролизации белка у него повышается скорость усвоения. А так же решаются многие проблемы с индивидуальной непереносимостью компонентов молочного белка. На некоторых товарах можно даже встретить упоминание о присутствии в них пищеварительных энзимов. В каких-то протеинах – это обычные пищеварительные ферменты, которые начинают работать только в желудке. А в некоторых – это остатки процесса энзимного гидролиза. В любом случае усваиваются такие протеины намного быстрее и качественней.

В теории - прием гидролизованного протеина можно заменить приемом простого протеина в комплексе с пищеварительными ферментами (типа фестала, мезима форте и т.п.). Это будет значительно дешевле. Однако раздельный прием молочного белка и ферментов не столь эффективен. Вы никогда не сможете точно определить нужную дозировку ферментов. Их избыток вряд ли будет полезен вашему организму. Недостаток – гидролиз белков будет лишь частичным.

Польза и вред гидролиза белков

Гидролиз белков применяют в следующих случаях:

• Для ускорения усвояемости белка
• Для снижения аллергических реакций
• Для получения аминокислот в чистом виде

Особенно стоит отметить вопросы аллергических реакций. Пищевая аллергия не редкость в наше время, непереносимость продуктов или их отдельных компонентов встречается достаточно регулярно. Как пример – непереносимость лактозы. Пищевая аллергия – это реакция на специфические белки, содержащиеся в продуктах. При гидролизе эти белки разрушаются до пептидов. Которые являются лишь фрагментами белков и уже не вызывают аллергических реакций. Особенно стоит отметить, что пищевая ценность получаемых смесей ни в чем не уступает пищевой ценности исходного сырья.

Из недостатков гидролиза стоит отметить уничтожение полезных бактерий. Несмотря на то, что многие компании заявляют о присутствии бифидобактерий надо быть объективным – гидролиз их уничтожает. И бифидобактерии могут присутствовать только при внесении их извне. Впрочем, если речь идет о спортивном питании, то на первом месте здесь все же именно пищевая ценность получаемой смести.

Химия, как и большинство точных наук, требующих много внимания и твердых знаний, никогда не была любимой дисциплиной школьников. А зря, ведь с ее помощью можно понять множество процессов, происходящих вокруг и внутри человека. Взять, к примеру, реакцию гидролиза: на первый взгляд кажется, что она имеет значение только для ученых-химиков, но на самом деле без нее ни один организм не мог бы полноценно функционировать. Давайте узнаем об особенностях данного процесса, а также о его практическом значении для человечества.

Реакция гидролиза: что это такое?

Данным словосочетанием называется специфическая реакция обменного разложения между водой и растворяемым в ней веществом с образованием новых соединений. Гидролиз также можно назвать сольволизом в воде.

Данный химический термин образован от 2 греческих слов: «вода» и «разложение».

Продукты гидролиза

Рассматриваемая реакция может происходить при взаимодействии Н 2 О как с органическими, так и неорганическими веществами. Ее результат напрямую зависит от того, с чем контактировала вода, а также использовались ли при этом дополнительные вещества-катализаторы, изменялись ли температура и давление.

К примеру, реакция гидролиза соли способствует образованию кислот и щелочей. А если речь идет об органических веществах, получаются другие продукты. Водный сольволиз жиров способствует возникновению глицерина и высших жирных кислот. Если процесс происходит с белками, в результате образовывается различные аминокислоты. Углеводы (полисахариды) разлагаются на моносахариды.

В теле человека, неспособном полноценно усваивать белки и углеводы, реакция гидролиза «упрощает» их до веществ, которые организм в состоянии переварить. Так что сольволиз в воде играет важную роль в нормальном функционировании каждой биологической особи.

Гидролиз солей

Узнав, гидролиза, стоит ознакомиться с ее протеканием в веществах неорганического происхождения, а именно солях.

Особенностями данного процесса является то, что при взаимодействии этих соединений с водой ионы слабого электролита в составе соли отсоединяются от нее и образуют с Н 2 О новые вещества. Это может быль либо кислота, либо либо и то, и другое. Вследствие всего этого происходит смещение равновесия диссоциации воды.

Обратимый и необратимый гидролиз

В приведенном выше примере в последнем можно заметить вместо одной стрелки две, причем обе направлены в разные стороны. Что это значит? Данный знак сигнализирует о том, что реакция гидролиза имеет обратимый характер. На практике это означает, что, взаимодействуя с водой, взятое вещество одновременно не только разлагается на составляющие (которые позволяют возникать новым соединениям), но и образовывается вновь.

Однако не всякий гидролиз имеет обратимый характер, иначе бы он не имел смысла, так как новые вещества были бы нестабильны.

Существует ряд факторов, которые могут способствовать тому, чтобы подобная реакция стала необратимой:

• Температура. От того, повышается она или понижается, зависит то, в какую сторону смещается равновесие в происходящей реакции. Если она становится выше, происходит смещение к эндотермической реакции. Если же наоборот, температура понижается, преимущество оказывается на стороне экзотермической реакции.
• Давление. Это еще одна термодинамическая величина, активно влияющая на ионный гидролиз. Если оно повышается, химическое равновесие оказывается смещено в сторону реакции, которую сопровождает уменьшение общего количества газов. Если понижается, наоборот.
• Высокая или низкая концентрация веществ, участвующих в реакции, а также наличие дополнительных катализаторов.

Виды реакций гидролиза в солевых растворах

• По аниону (ион с отрицательным зарядом). Сольволиз в воде солей кислот слабых и сильных оснований. Такая реакция из-за свойств взаимодействующих веществ имеет обратимый характер.

Степень гидролиза

Изучая особенности гидролиза в солях, стоит обратить внимание на такое явление, как его степень. По этим словом подразумевается соотношение солей (которые уже вступили в реакцию разложения с Н 2 О) к общему количеству содержащегося данного вещества в растворе.

Чем слабее кислоты или основания, участвующее в гидролизе, тем выше его степень. Она измеряется в пределах 0-100 % и определяется по формуле, представленной ниже.

N - число молекул вещества, прошедших гидролиз, а N 0 - общее их количество в растворе.

В большинстве случаев степень водного сольволиза в солях невелика. К примеру, в растворе ацетата натрия 1%-м она составляет всего 0,01 % (при температуре в 20 градусов).

Гидролиз в веществах органического происхождения

Изучаемый процесс может происходить и в органических химических соединениях.

Практически во всех живых организмах происходит гидролиз как часть энергетического обмена (катаболизма). С его помощью расщепляются белки, жиры и углеводы на легко усвояемые вещества. При этом часто сама вода редко оказывается в состоянии запустить процесс сольволиза, поэтому организмам приходится использовать различные ферменты в качестве катализаторов.

Если же речь идет о химической реакции с органическими веществами, направленной на получение новых веществ в условиях лаборатории или производства, то для ускорения и улучшения его в раствор добавляют сильные кислоты или щелочи.

Гидролиз в триглицеридах (триацилглицеринах)

Этим сложно произносимым термином именуются жирные кислоты, которые большинству из нас известны как жиры.

Они бывают как животного, так и растительного происхождения. Однако всем известно, что вода не способна растворять подобные вещества, как же происходит гидролиз жиров?

Рассматриваемая реакция именуется омылением жиров. Это водный сольволиз триацилглицеринов под влиянием ферментов в щелочной или кислотной среде. В зависимости от нее, выделяется щелочной гидролиз и кислотный.

В первом случае в результате реакции образуются соли высших жирных кислот (более известные всем как мыла). Таким образом, из NaOH получается обычное твердое мыло, а из КОН - жидкое. Так что щелочной гидролиз в триглицеридах - это процесс образования моющих средств. Стоит отметить, что его можно свободно проводить в жирах как растительного, так и животного происхождения.

Рассматриваемая реакция является причиной того, что мыло довольно плохо стирает в жесткой воде и вообще не мылится в соленой. Дело в том, что жесткой называется Н 2 О, в которой содержится в избытке ионов кальция и магния. А мыло, попав в воду, вновь подвергается гидролизу, распадаясь на ионы натрия и углеводородный остаток. В результате взаимодействия этих веществ в воде образуются нерастворимые соли, которые и выглядят как белые хлопья. Чтобы этого не произошло, в воду добавляется гидрокарбонат натрия NaHCO 3 , более известный как пищевая сода. Это вещество увеличивает щелочность раствора и тем самым помогает мылу выполнять свои функции. Кстати, чтобы избежать подобных неприятностей, в современной промышленности изготавливают синтетические моющие средства из других веществ, например из солей сложных эфиров высших спиртов и серной кислоты. В их молекулах содержится от двенадцати до четырнадцати углеродных атомов, благодаря чему они не теряют своих свойств в соленой или жесткой воде.

Если среда, в которой происходит реакция, кислая, такой процесс называется кислотным гидролизом триацилглицеринов. В данном случае под действием определенной кислоты вещества эволюционируют до глицерина и карбоновых кислот.

Гидролиз жиров имеет еще один вариант - это гидрогенизация триацилглицеринов. Данный процесс используется в некоторых видах очистки, например при удалении следов ацетилена из этилена или кислородных примесей из различных систем.

Гидролиз углеводов

Рассматриваемые вещества являются одними из наиболее важных составляющих пищи человека и животных. Однако сахароза, лактоза, мальтоза, крахмал и гликоген в чистом виде организм не способен усвоить. Поэтому, так же как и в случае с жирами, эти углеводы расщепляются на усвояемые элементы с помощью реакции гидролиза.

Также водный сольволиз углеродов активно применяется и в промышленности. Из крахмала, вследствие рассматриваемой реакции с Н 2 О, добывают глюкозу и патоку, которые входят в состав практически всех сладостей.

Еще один полисахарид, который активно используется в промышленности для изготовления многих полезных веществ и продуктов, - это целлюлоза. Из нее добывают технический глицерин, этиленгликоль, сорбит и хорошо известный всем этиловый спирт.

Гидролиз целлюлозы происходит при длительном воздействии высокой температуры и наличии минеральных кислот. Конечным продуктом этой реакции является, как и в случае с крахмалом, глюкоза. При этом стоит учитывать, что гидролиз целлюлозы проходит более сложно чем, у крахмала, поскольку этот полисахарид устойчивее к воздействию минеральных кислот. Однако поскольку целлюлоза является главной составляющей клеточных оболочек всех высших растений, сырье, ее содержащее, обходится дешевле, чем для крахмала. При этом целлюлозную глюкозу более используют для технических нужд, в то время как продукт гидролиза крахмала считается лучше пригодным для питания.

Гидролиз белков

Белки - это основной строительный материал для клеток всех живых организмов. Они состоят из многочисленных аминокислот и являются весьма важным продуктом для нормального функционирования организма. Однако являясь высокомолекулярными соединения, они могут плохо усваиваться. Чтобы упростить данную задачу, происходит их гидролиз.

Как и в случае с другими органическими веществами, данная реакция разрушает белки до низкомолекулярных продуктов, легко усваиваемых организмом.

Ферментативный гидролиз белков происходит под действием протеолитических ферментов (протеаз). Они классифицируются на эндо- и экзопептидазы. Ферменты не имеют строгой субстратной специфичности и действуют на все денатурированные и многие нативные белки, расщепляя в них пептидные связи -СО-NH-.

Эндопептидазы (протеиназы) - гидролизуют непосредственно белок по внутренним пептидным связям. В результате образуется большое количество полипептидов и мало свободных аминокислот.

Оптимальные условия действия кислых протеиназ: рН 4,5-5,0, температура 45-50 °С.

Экзопептидазы (пептидазы) действуют, главным образом, на полипептиды и пептиды, разрывая пептидную связь с конца. Основные продукты гидролиза - аминокислоты. Данную группу ферментов делят на амино-, карбокси-, дипептидазы.

Аминопептидазы катализируют гидролиз пептидной связи, находящейся рядом со свободной аминогруппой.

H2N - СН - С - - NH - СН - С....

Карбоксипептидазы осуществляют гидролиз пептидной связи, находящейся рядом со свободной карбоксильной группой.

СО -NH- С - Н

Дипептизады катализируют гидролитическое расщепление дипептидов на свободные аминокислоты. Дипептидазы расщепляют только такие пептидные связи, по соседству с которыми находятся одновременно свободные карбоксильная и аминная группы.

дипептидаза

NH2CH2CONHCH2COOH + Н2О 2CH2NH2COOH

Глицин-глицин Гликокол

Оптимальные условия действия: рН 7-8, температура 40-50 оС. Исключение составляет карбоксипептидаза, проявляющая максимальную активность при температуре 50 оС и рН 5,2.

Гидролиз белковых веществ в консервной промышленности необходим при производстве осветленных соков.

Преимущества ферментативного способа получения белковых гидролизатов

При производстве биологически активных веществ из белоксодержащего сырья наиболее важным является его глубокая переработка, предусматривающая расщепление белковых молекул до составляющих мономеров. Перспективным в этом отношении является гидролиз белкового сырья с целью производства белковых гидролизатов - продуктов, содержащих ценные биологически активные соединения: полипептиды и свободные аминокислоты. В качестве сырья для производства белковых гидролизатов могут быть использованы любые полноценные по аминокислотному составу природные белки, источниками которых являются кровь и ее составные компоненты; ткани и органы животных и растений; отходы молочной и пищевой промышленности; ветеринарные конфискаты; пищевые и малоценные в пищевом отношении продукты, получаемые при переработке различных видов животных, птицы, рыбы; отходы производства мясокомбинатов и клеевых заводов и др. При получении белковых гидролизатов для медицинских и ветеринарных целей служат, в основном, белки животного происхождения: крови, мышечной ткани и внутренних органов, белковые оболочки, а также белки молочной сыворотки.

Проблема гидролиза белков и ее практическая реализация с давних пор привлекают внимание исследователей. На основе гидролиза белков получают различные препараты, широко применяемые в практике: как кровезаменители и для парентерального питания в медицине; для компенсации белкового дефицита, повышения резистентности и улучшения развития молодняка животных в ветеринарии; как источник аминокислот и пептидов для бактериальных и культуральных питательных сред в биотехнологии; в пищевой промышленности, парфюмерии. Качество и свойства белковых гидролизатов, предназначенных для различного применения, обусловлены исходным сырьем, способом гидролиза и последующей обработкой полученного продукта.

Варьирование способов получения белковых гидролизатов позволяет получать продукты с заданными свойствами. В зависимости от содержания аминокислот и наличия полипептидов в диапазоне соответствующей молекулярной массы может быть определена область наиболее эффективного использования гидролизатов. К белковым гидролизатам, получаемым для различных целей, предъявляются разные требования, зависящие в первую очередь от состава гидролизата. Так, в медицине желательно применение гидролизатов, содержащих 15...20% свободных аминокислот; в ветеринарной практике для повышения естественной резистентности молодняка преимущественным является содержание в гидролизатах пептидов (70...80%); для пищевых целей важными являются органолептические свойства получаемых продуктов. Но основным требованием при использовании белковых гидролизатов в различных областях является сбалансированность по аминокислотному составу.

Гидролиз белка можно осуществить тремя путями: действием щелочей, кислот и протеолитических ферментов. При щелочном гидролизе белков образуются остатки лантионина и лизиноаланина, которые являются токсичными для организма человека и животных. При таком гидролизе разрушаются аргинин, лизин и цистин, поэтому для получения гидролизатов его практически не используют. Кислотный гидролиз белка является широко распространенным способом. Чаще всего белок гидролизуют серной или соляной кислотой. В зависимости от концентрации используемой кислоты и температуры гидролиза время процесса может изменяться от 3 до 24-х часов. Гидролиз серной кислотой проводят 3...5 часов при температуре 100...130 оС и давлении 2...3 атмосферы; соляной - в течение 5...24 ч при температуре кипения раствора под небольшим давлением.

При кислотном гидролизе достигается большая глубина расщепления белка и исключается возможность бактериального загрязнения гидролизата. Это особенно важно в медицине, где гидролизаты применяются, в основном, парентерально и необходимо исключить анафилактогенность, пирогенность и другие нежелательные последствия. В медицинской практике широко применяются кислотные гидролизаты: аминокровин, гидролизин Л-103, ЦОЛИПК, инфузамин, геммос и другие.

Недостатком кислотного гидролиза является полное разрушение триптофана, частичное оксиаминокислот (серина и треонина), дезаминирование амидных связей аспарагина и глутамина с образованием аммиачного азота, разрушение витаминов, а также образование гуминовых веществ, отделение которых затруднительно. Кроме того, при нейтрализации кислотных гидролизатов образуется большое количество солей: хлоридов или сульфатов. Последние являются особенно токсичными для организма. Поэтому кислотные гидролизаты нуждаются в последующей очистке, для чего в производстве обычно используется ионообменная хроматография.

Во избежание разрушения лабильных аминокислот в процессе получения кислотных гидролизатов, некоторые исследователи использовали мягкие режимы гидролиза в атмосфере инертного газа, а также добавляли к реакционной смеси антиоксиданты, тиоспирты или производные индола. Кислотный и щелочной гидролиз имеют, кроме указанных, еще существенные ограничения, связанные с реактивностью среды, что приводит к быстрой коррозии оборудования и вызывает необходимость соблюдения жестких требований техники безопасности для операторов. Таким образом, технология кислотного гидролиза достаточно трудоемка и требует использования сложной аппаратуры (ионообменные колонки, ультрамембраны и т.п.) и дополнительных этапов очистки получаемых препаратов.

Проведены исследования по разработке электрохимической ферментативной технологии получения гидролизатов. Использование этой технологии позволяет исключить из процесса применение кислот и щелочей, т. к. рН среды обеспечивается в результате электролиза обрабатываемой среды, содержащей незначительное количество соли. Это, в свою очередь, позволяет автоматизировать процесс и обеспечить более тонкий и оперативный контроль технологических параметров.

Как известно, в организме белок под действием пищеварительных ферментов расщепляется до пептидов и аминокислот. Аналогичное расщепление можно провести и вне организма. Для этого к белковому веществу (субстрату) добавляют ткань поджелудочной железы, слизистую оболочку желудка или кишечника, чистые ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин) или ферментные препараты микробного синтеза. Такой способ расщепления белка называется ферментативным, а полученный гидролизат - ферментативным гидролизатом. Ферментативный способ гидролиза является более предпочтительным, по сравнению с химическими методами, т. к. проводится в "мягких" условиях (при температуре 35...50оС и атмосферном давлении). Преимуществом ферментативного гидролиза является то обстоятельство, что во время его проведения аминокислоты практически не разрушаются и не вступают в дополнительные реакции (рацемизация и другие). При этом образуется сложная смесь продуктов распада белков с различной молекулярной массой, соотношение которых зависит от свойств применяемого фермента, используемого сырья и условий проведения процесса. Полученные гидролизаты содержат 10...15% общего азота и 3,0...6,0% аминного азота. Технология его проведения относительно проста.

Таким образом, по сравнению с химическими технологиями ферментативный способ получения гидролизатов обладает существенными достоинствами, главными из которых являются: доступность и простота проведения, незначительная энергозатратность и экологическая безопасность.

В процессе приготовления и кулинарной обработки пищи белки могут претерпевать разнообразные превращения.

Меланоидиновая реакция

Растворимые аминокислоты (глицин, аланин, аспарагин и др.) энергично реагируют с сахарами, имеющими свободную карбонильную группу (ксилоза, фруктоза, глюкоза, мальтоза). Меланоидиновая реакция идет наиболее легко при молярном соотношении между аминокислотами и сахарами 1:2.

Аминокислота реагирует с сахаром по следующей схеме:

CH 2 OH-(CHOH) 4 -COH + H 2 N-CH 2 -COOH --------

глюкоза глицин

---------- CH 2 OH-(CHOH) 4 -C-NH-CH 2 -COOH

Менее активно действуют слаборастворимые кислоты (цистин, тирозин). Меланоидиновая реакция сопровождается образованием промежуточных соединений: альдегидов, циклических группировок фурфурольного, а затем и пиррольного характера. Меланоидиновые реакции активируются при повышенных температурах, особенно в случае многократного подогрева.

В результате этой реакции происходит потемнение корки белого хлеба: при выпечке аминокислоты на поверхности хлеба реагируют с сахарами, образовавшимися в процессе брожения теста.

Меланоидины могут также образовываться в процессе хранения консервов.

Гидролиз белков

Он может происходить под влиянием ферментов, кислот или щелочей. Этим способом можно получить любую из аминокислот, входящую в состав белков. Практическое значение имеет гидролиз биомассы дрожжей,выращенных на углеводородсодержащем сырье, и включающей до 40 % белков. Сырьем для получения биомассы микробиологическим путем могут служить также диоксид углерода, спирт, парафины нефти, природный газ, отходы дерево-перерабатывающей промышленности. Полученные из белковых гидролизатов аминокислоты разделяют методами ионообменной хроматографии, электрофореза и газожидкостной хроматографии.

Гидратация белков

Белки связывают воду, т.е. проявляют гидрофильные свойства. При этом они набухают, увеличивается их масса и объем. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в их составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные -СО-NН- (пептидная связь), аминогруппы -NН 2 , карбоксильные -СООН- группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы.

Окружающие белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка и препятствуют его осаждению.

H 3 N + -(CH 2)n-COOH + NH 3 -(CH 2)n-COO - NH 2 -(CH 2)n-COO -

изоэлектрическая точка

рН=1,0 рН=7,0 рН=11,0

В изоэлектрической точке (см. схему) белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. При изменении рН среды молекула белка становится заряженной и его гидратационная способность меняется. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студиями. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией.

Гидрофильные свойства белков, т.е. их способность образовывать студии, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены имеют большое значение в пищевой промышленности. Различная гидрофильность клейковинных белков - один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, при изготовлении мучных кондитерских изделий, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α -аминокислот:

Белок + nH 2 O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН (10%-ный р-р) + СuSO 4 = фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO 3(конц.) => желтое окрашивание

Биологические функции белков